Počet záznamů: 1
Intrinsically disordered proteins drive enamel formation via an evolutionarily conserved self-assembly motif
- 1.
SYSNO ASEP 0474116 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Intrinsically disordered proteins drive enamel formation via an evolutionarily conserved self-assembly motif Tvůrce(i) Wald, Tomáš (MBU-M) RID
Špoutil, František (UMG-J)
Osičková, Adriana (MBU-M) RID, ORCID
Procházková, Michaela (UMG-J)
Benada, Oldřich (MBU-M) ORCID, RID
Kašpárek, Petr (UMG-J)
Bumba, Ladislav (MBU-M) RID, ORCID
Klein, O. D. (US)
Sedláček, Radislav (UMG-J) RID
Šebo, Peter (MBU-M) RID, ORCID
Procházka, Jan (UMG-J) ORCID
Osička, Radim (MBU-M) RID, ORCIDZdroj.dok. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - : National Academy of Sciences - ISSN 0027-8424
Roč. 114, č. 9 (2017), s. 1641-1650Poč.str. 10 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova ameloblastin ; amelogenin ; biomineralization Vědní obor RIV EE - Mikrobiologie, virologie Obor OECD Microbiology Vědní obor RIV – spolupráce Ústav molekulární genetiky - Genetika a molekulární biologie CEP LM2015064 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LQ1604 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LM2011032 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LM2015040 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LO1509 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ED1.1.00/02.0109 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ED2.1.00/19.0395 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy Institucionální podpora MBU-M - RVO:61388971 ; UMG-J - RVO:68378050 UT WOS 000395101200010 EID SCOPUS 85014219871 DOI 10.1073/pnas.1615334114 Anotace The formation of mineralized tissues is governed by extracellular matrix proteins that assemble into a 3D organic matrix directing the deposition of hydroxyapatite. Although the formation of bones and dentin depends on the self-assembly of type I collagen via the Gly-X-Y motif, the molecular mechanism by which enamel matrix proteins (EMPs) assemble into the organic matrix remains poorly understood. Here we identified a Y/F-x-x-Y/L/F-x-Y/F motif, evolutionarily conserved from the first tetrapods to man, that is crucial for higher order structure self-assembly of the key intrinsically disordered EMPs, ameloblastin and amelogenin. Using targeted mutations in mice and high-resolution imaging, we show that impairment of ameloblastin self-assembly causes disorganization of the enamel organic matrix and yields enamel with disordered hydroxyapatite crystallites. These findings define a paradigm for the molecular mechanism by which the EMPs self-assemble into supramolecular structures and demonstrate that this process is crucial for organization of the organic matrix and formation of properly structured enamel. Pracoviště Mikrobiologický ústav Kontakt Eliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231 Rok sběru 2018
Počet záznamů: 1