Počet záznamů: 1  

Evidence for H-bonding interactions to the μ-η2:η2-peroxide of oxy-tyrosinase that activate its coupled binuclear copper site

  1. 1.
    0556188 - ÚOCHB 2023 RIV GB eng J - Článek v odborném periodiku
    Kipouros, I. - Stanczak, Agnieszka - Culka, Martin - Andris, Erik - Machonkin, T. R. - Rulíšek, Lubomír - Solomon, E. I.
    Evidence for H-bonding interactions to the μ-η2:η2-peroxide of oxy-tyrosinase that activate its coupled binuclear copper site.
    Chemical Communications. Roč. 58, č. 24 (2022), s. 3913-3916. ISSN 1359-7345. E-ISSN 1364-548X
    Grant CEP: GA MŠMT(CZ) LTAUSA19148
    Výzkumná infrastruktura: IT4Innovations - 90070
    Institucionální podpora: RVO:61388963
    Klíčová slova: absorption fine structure * hemocyanins * spectroscopy * binding
    Obor OECD: Physical chemistry
    Impakt faktor: 4.9, rok: 2022
    Způsob publikování: Omezený přístup
    https://doi.org/10.1039/D2CC00750A

    The factors that control the diverse reactivity of the μ-η2:η2-peroxo dicopper(II) oxy-intermediates in the coupled binuclear copper proteins remain elusive. Here, spectroscopic and computational methods reveal H-bonding interactions between active-site waters and the μ-η2:η2-peroxide of oxy-tyrosinase, and define their effects on the Cu(II)2O2 electronic structure and O2 activation.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0331028

     
     
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.