- Shortened insulin analogues: marked changes in biological activity re…
Počet záznamů: 1  

Shortened insulin analogues: marked changes in biological activity resulting from replacement of TyrB26 and N-methylation of peptide bonds in the C-terminus of the B-chain

  1. 1.
    0027848 - ÚOCHB 2006 RIV CH eng C - Konferenční příspěvek (zahraniční konf.)
    Žáková, Lenka - Barth, Tomislav - Ježek, Jan - Zórad, Š. - Jiráček, Jiří
    Shortened insulin analogues: marked changes in biological activity resulting from replacement of TyrB26 and N-methylation of peptide bonds in the C-terminus of the B-chain.
    [Zkrácené analogy insulinu: Výrazné změny biologické aktivity vyplývající ze záměny TyrB26 a N-methylace peptidové vazby na C-konci B-řetězce insulinu.]
    Peptides 2004. Proceedings of the Third International and Twenty-Eighth European Peptide Symposium. Geneva: Kenes International, 2005 - (Flegl, M.; Fridkin, M.; Gilon, C.; Slaninová, J.), s. 984-985. ISBN 965-90833-0-0.
    [Peptides 2004. International and European Peptide Symposium /3./ /29./. Praha (CZ), 05.09.2004-10.09.2004]
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z4055905
    Klíčová slova: insulin * analogues * semisynthesis
    Kód oboru RIV: CE - Biochemie

    The role of three highly conserved insulin residues PheB24, PheB25, and TyrB26 was studied to better understand the subtleties of the structure - function relationship between insulin and its receptor. Ten shortened insulin analogues with modifications in the beta-strand of the B-chain were synthesized by trypsin-catalyzed coupling of des-octapeptide (B23-B30)-insulin with synthetic peptides. Insulin analogues with a single amino acid substitution in the position B26 and/or single N-methylation of the peptide bond at various positions were all shortened in the C-terminus of the B-chain by four amino acids.

    Byla studována role tří vysoce konzervovaných aminokyselin insulinu PheB24, PheB25 a TyrB26 pro lepší porozumění strukturně-funkčního vztahu mezi insulinem a jeho receptorem. Deset zkrácených analogů insulinu s modifikacemi v beta-struktuře na B-řetězci bylo syntetizováno trypsinem katalyzovanou semisyntézou desoktapeptid(B23-B30)-insulinu s syntetickými peptidy. Insulinové analogy se záměnou jedné aminokyseliny v pozici B26 a možnou N-methylací peptidové vazby v různých pozicích byly zkráceny na C-konci B-řetězce o 4 aminokyseliny.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0117883
     
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.