Počet záznamů: 1

New insights into intra- and intermolecular interactions of immunoglobulins: crystal structure of mouse IgG2b-Fc at 2.1-A resolution

  1. 1.
    0321119 - UMCH-V 2009 RIV GB eng J - Článek v odborném periodiku
    Kolenko, Petr - Dohnálek, Jan - Dušková, Jarmila - Skálová, Tereza - Collard, R. - Hašek, Jindřich
    New insights into intra- and intermolecular interactions of immunoglobulins: crystal structure of mouse IgG2b-Fc at 2.1-A resolution.
    [Nové náhledy na intra- a intermolekulární interakce imunoglobulinů: krystalová struktura myšího IgG2b-Fc s rozlišením 2.1-A.]
    Immunology. Roč. 126, č. 126 (2009), s. 378-385 ISSN 0019-2805
    Grant CEP: GA MŠk 1K05008
    GRANT EU: European Commission(XE) 31220 - SPINE2-COMPLEXES
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40500505
    Klíčová slova: immunoglobulin * Fc-fragment * glycosylation
    Kód oboru RIV: CD - Makromolekulární chemie
    Impakt faktor: 3.276, rok: 2009

    The structure of the Fc fragment of monoclonal antibody IgG2b from hybridom M75 of Mus musculus has been determined by single crystal X-ray diffraction. This is the first report of the structure of the murine immunoglobulin isotype IgG2b. The structure refined at 2.1 -A resolution provides more detailed structural information about native oligosaccharides than was previously available. High-quality Fourier maps provide a clear identification of α-L-fucose with partial occupancy in the first branch of the antennary oligosaccharides. A unique Fc:Fc interaction was observed at the CH2-CH3 interface.

    Struktura Fc fragmentu monoklonální protilátky IgG2b hybridomu M75 z Mus musculus byla vyřešena monokrystalovou rentgenovou difrakcí. Jedná se o první strukturu myšího imunoglobulinu IgG2b. Upřesněná struktura s rozlišením 2.1-A podává detailnější informaci ohledně oligosacharidů než předešlé struktury. Dobrá kvalita Fourierových map podává jasný obraz α-L-fukózy s částečnou okupancí v první větvi oligosacharidů. Unikátní Fc:Fc interakce byla pozorována na rozhraní domén CH2-CH3.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0169788