Výsledky vyhledávání

  1. 1.
    0558665 - MBÚ 2023 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
    Surpeta, B. - Grulich, Michal - Palyzová, Andrea - Marešová, Helena - Brezovský, J.
    Common Dynamic Determinants Govern Quorum Quenching Activity in N-Terminal Serine Hydrolases.
    ACS Catalysis. Roč. 12, č. 11 (2022), s. 6359-6374. ISSN 2155-5435. E-ISSN 2155-5435
    Institucionální podpora: RVO:61388971
    Klíčová slova: penicillin-g acylase * homoserine-lactone-acylase * antibiotic-resistance * molecular-dynamics * substrate-binding * qm/mm calculations * specificity * health * site * perspectives * quorum quenching * N-terminal serine hydrolase * acyl-homoserine lactone acylase * penicillin G acylase * qm * mm * molecular dynamics * reaction mechanism
    Obor OECD: Microbiology
    Impakt faktor: 12.9, rok: 2022
    Způsob publikování: Omezený přístup
    https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.2c00569
    Trvalý link: https://hdl.handle.net/11104/0332427
     
     
  2. 2.
    0508022 - MBÚ 2020 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
    Trčka, F. - Ďurech, M. - Vaňková, Pavla - Chmelík, Josef - Martínková, V. - Hausner, Jiří - Kádek, Alan - Marcoux, J. - Klumpler, T. - Vojtěšek, B. - Müller, P. - Man, Petr
    Human Stress-inducible Hsp70 Has a High Propensity to Form ATP-dependent Antiparallel Dimers That Are Differentially Regulated by Cochaperone Binding.
    Molecular & Cellular Proteomics. Roč. 18, č. 2 (2019), s. 320-337. ISSN 1535-9476. E-ISSN 1535-9484
    Grant CEP: GA ČR(CZ) GA16-20860S; GA MŠMT(CZ) LQ1604; GA MŠMT(CZ) LO1509; GA MŠMT(CZ) ED1.1.00/02.0109; GA MŠMT(CZ) LM2015043
    Výzkumná infrastruktura: CIISB - 90043
    Institucionální podpora: RVO:61388971
    Klíčová slova: heat-shock-protein * e3 ubiquitin ligase * substrate-binding
    Obor OECD: Biochemistry and molecular biology
    Impakt faktor: 4.870, rok: 2019
    Způsob publikování: Open access
    https://www.mcponline.org/content/18/2/320
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0298988
    Název souboruStaženoVelikostKomentářVerzePřístup
    163_Human stress-inducible Hsp70 has a high.pdf47 MBVydavatelský postprintvyžádat
     
     
  3. 3.
    0467684 - MBÚ 2017 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
    Durech, M. - Trčka, F. - Man, Petr - Blackburn, E.A. - Hernychová, L. - Dvořáková, P. - Coufalová, D. - Kavan, Daniel - Vojtěšek, B. - Muller, P.
    Novel Entropically Driven Conformation-specific Interactions with Tomm34 Protein Modulate Hsp70 Protein Folding and ATPase Activities.
    Molecular & Cellular Proteomics. Roč. 15, č. 5 (2016), s. 1710-1727. ISSN 1535-9476. E-ISSN 1535-9484
    Grant CEP: GA MŠMT(CZ) LO1509
    GRANT EU: Wellcome Trust(CZ) 01527/Z/13/Z
    Institucionální podpora: RVO:61388971
    Klíčová slova: HEAT-SHOCK-PROTEIN * MOLECULAR CHAPERONE DNAK * SUBSTRATE-BINDING DOMAIN * INVASIVE BREAST-CANCER
    Kód oboru RIV: CE - Biochemie
    Impakt faktor: 6.540, rok: 2016
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0266221
     
     
  4. 4.
    0355844 - ÚVGZ 2011 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
    Kulik, Natallia - Weignerová, L. - Filipi, Tomáš - Pompach, Petr - Novák, Petr - Mrázek, H. - Slámová, Kristýna - Bezouška, K. - Křen, Vladimír - Ettrich, Rüdiger
    The alpha-galactosidase type A gene aglA from Aspergillus niger encodes a fully functional alpha-N-acetylgalactosaminidase.
    Glycobiology. Roč. 20, č. 11 (2010), s. 1410-1419. ISSN 0959-6658. E-ISSN 1460-2423
    Grant CEP: GA MŠMT(CZ) LC06010; GA ČR GAP207/10/1934; GA ČR GAP207/10/1040; GA ČR GA303/09/0477; GA ČR GAP207/10/0321
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z60870520; CEZ:AV0Z50200510; CEZ:AV0Z10750506
    Klíčová slova: α-N-acetylgalactosaminidase * α-galactosidase * Aspergillus niger * substrate binding * molecular modeling
    Kód oboru RIV: CE - Biochemie
    Impakt faktor: 3.791, rok: 2010
    http://arl-repository.lib.cas.cz/uloziste_av/UEK-B/cav_un_epca-0355844_01.pdf
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0194522
     
     


  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.