Vytisknout
0438291 - ÚOCHB 2015 RIV GB eng J - Článek v odborném periodiku
Vymětal, Jiří - Bathula, S. R. - Černý, Jiří - Chaloupková, R. - Žídek, L. - Sklenář, V. - Vondrášek, Jiří
Retro operation on the Trp-cage miniprotein sequence produces an unstructured molecule capable of folding similar to the original only upon 2,2,2-trifluoroethanol addition.
Protein Engineering Design and Selection. Roč. 27, č. 12 (2014), s. 463-472. ISSN 1741-0126. E-ISSN 1741-0134
Grant CEP: GA MŠMT(CZ) LH11020; GA ČR GA203/08/0114
Grant ostatní: GA MŠk(CZ) LO1214; GA MŠk(CZ) LM2010005; GA MŠk(CZ) ED1.1.00/02.0068
Program: ED
Institucionální podpora: RVO:61388963 ; RVO:86652036
Klíčová slova: protein folding * protein-structure prediction * molecular dynamics * NMR methods * CD spectroscopy
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 2.537, rok: 2014
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0241840
Vymětal, Jiří - Bathula, S. R. - Černý, Jiří - Chaloupková, R. - Žídek, L. - Sklenář, V. - Vondrášek, Jiří
Retro operation on the Trp-cage miniprotein sequence produces an unstructured molecule capable of folding similar to the original only upon 2,2,2-trifluoroethanol addition.
Protein Engineering Design and Selection. Roč. 27, č. 12 (2014), s. 463-472. ISSN 1741-0126. E-ISSN 1741-0134
Grant CEP: GA MŠMT(CZ) LH11020; GA ČR GA203/08/0114
Grant ostatní: GA MŠk(CZ) LO1214; GA MŠk(CZ) LM2010005; GA MŠk(CZ) ED1.1.00/02.0068
Program: ED
Institucionální podpora: RVO:61388963 ; RVO:86652036
Klíčová slova: protein folding * protein-structure prediction * molecular dynamics * NMR methods * CD spectroscopy
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 2.537, rok: 2014
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0241840