Počet záznamů: 1
Decoding the Role of the Global Proteome Dynamics for Cellular Thermal Stability
- 1.
SYSNO ASEP 0583573 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Decoding the Role of the Global Proteome Dynamics for Cellular Thermal Stability Tvůrce(i) Caviglia, B. (FR)
Di Bari, D. (IT)
Timr, Štěpán (UFCH-W)
Guiral, M. (FR)
Giudici-Orticoni, M.-T. (FR)
Petrillo, C. (IT)
Peters, J. (FR)
Sterpone, F. (FR)
Paciaroni, A. (IT)Zdroj.dok. Journal of Physical Chemistry Letters. - : American Chemical Society - ISSN 1948-7185
Roč. 15, č. 5 (2024), s. 1435-1441Poč.str. 7 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova neutron-scattering ; proteins ; temperature ; adaptation ; diffusion ; viscosity ; extinctions ; evolution ; powder ; limits Vědní obor RIV CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie Obor OECD Physical chemistry Způsob publikování Omezený přístup Institucionální podpora UFCH-W - RVO:61388955 UT WOS 001158986700001 EID SCOPUS 85184665864 DOI 10.1021/acs.jpclett.3c03351 Anotace Molecular mechanisms underlying the thermal response of cells remain elusive. On the basis of the recent result that the short-time diffusive dynamics of the Escherichia coli proteome is an excellent indicator of temperature-dependent bacterial metabolism and death, we used neutron scattering (NS) spectroscopy and molecular dynamics (MD) simulations to investigate the sub-nanosecond proteome mobility in psychro-, meso-, and hyperthermophilic bacteria over a wide temperature range. The magnitude of thermal fluctuations, measured by atomic mean square displacements, is similar among all studied bacteria at their respective thermal cell death. Global roto-translational motions turn out to be the main factor distinguishing the bacterial dynamical properties. We ascribe this behavior to the difference in the average proteome net charge, which becomes less negative for increasing bacterial thermal stability. We propose that the chemical-physical properties of the cytoplasm and the global dynamics of the resulting proteome are fine-tuned by evolution to uphold optimal thermal stability conditions. Pracoviště Ústav fyzikální chemie J.Heyrovského Kontakt Michaela Knapová, michaela.knapova@jh-inst.cas.cz, Tel.: 266 053 196 Rok sběru 2025 Elektronická adresa https://hdl.handle.net/11104/0351578
Počet záznamů: 1