Počet záznamů: 1  

Optimized OPEP Force Field for Simulation of Crowded Protein Solutions

  1. 1.
    SYSNO ASEP0571064
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevOptimized OPEP Force Field for Simulation of Crowded Protein Solutions
    Tvůrce(i) Timr, Štěpán (UFCH-W)
    Melchionna, S. (IT)
    Derreumaux, P. (FR)
    Sterpone, F. (FR)
    Zdroj.dok.Journal of Physical Chemistry B. - : American Chemical Society - ISSN 1520-6106
    Roč. 127, č. 16 (2023), s. 3616-3623
    Poč.str.8 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaOptimized Potential for Efficient Protein ; diffusion ; molecular mechanics
    Vědní obor RIVCF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    Obor OECDPhysical chemistry
    Způsob publikováníOpen access
    Institucionální podporaUFCH-W - RVO:61388955
    UT WOS000975438500001
    EID SCOPUS85153989015
    DOI10.1021/acs.jpcb.3c00253
    AnotaceMacromolecular crowding has profound effects on the mobility of proteins, with strong implications on the rates of intracellular processes. To describe the dynamics of crowded environments, detailed molecular models are needed, capturing the structures and interactions arising in the crowded system. In this work, we present OPEPv7, which is a coarse-grained force field at amino-acid resolution, suited for rigid-body simulations of the structure and dynamics of crowded solutions formed by globular proteins. Using the OPEP protein model as a starting point, we have refined the intermolecular interactions to match the experimentally observed dynamical slowdown caused by crowding. The resulting force field successfully reproduces the diffusion slowdown in homogeneous and heterogeneous protein solutions at different crowding conditions. Coupled with the lattice Boltzmann technique, it allows the study of dynamical phenomena in protein assemblies and opens the way for the in silico rheology of protein solutions.
    PracovištěÚstav fyzikální chemie J.Heyrovského
    KontaktMichaela Knapová, michaela.knapova@jh-inst.cas.cz, Tel.: 266 053 196
    Rok sběru2024
    Elektronická adresahttps://hdl.handle.net/11104/0342374
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.