Počet záznamů: 1  

Diffusive dynamics of bacterial proteome as a proxy of cell death

  1. 1.
    SYSNO ASEP0566839
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevDiffusive dynamics of bacterial proteome as a proxy of cell death
    Tvůrce(i) Di Barri, D. (FR)
    Timr, Štěpán (UFCH-W)
    Guiral, M. (FR)
    Giudici-Orticoni, M.-T. (FR)
    Seydel, T. (FR)
    Beck, Ch. (FR)
    Petrillo, C. (IT)
    Derreumaux, P. (FR)
    Melchionna, S. (IT)
    Sterpone, F. (FR)
    Peters, J. (FR)
    Paciaroni, A. (IT)
    Zdroj.dok.ACS Central Science. - : American Chemical Society - ISSN 2374-7943
    Roč. 9, č. 1 (2023), s. 93-102
    Poč.str.10 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaBacteria ; Diffusion ; Transport properties
    Vědní obor RIVCF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    Obor OECDPhysical chemistry
    Způsob publikováníOpen access
    Institucionální podporaUFCH-W - RVO:61388955
    UT WOS000914868100001
    EID SCOPUS85147138801
    DOI10.1021/acscentsci.2c01078
    AnotaceTemperature variations have a big impact on bacterial metabolism and death, yet an exhaustive molecular picture of these processes is still missing. For instance, whether thermal death is determined by the deterioration of the whole or a specific part of the proteome is hotly debated. Here, by monitoring the proteome dynamics of E. coli, we clearly show that only a minor fraction of the proteome unfolds at the cell death. First, we prove that the dynamical state of the E. coli proteome is an excellent proxy for temperature-dependent bacterial metabolism and death. The proteome diffusive dynamics peaks at about the bacterial optimal growth temperature, then a dramatic dynamical slowdown is observed that starts just below the cell’s death temperature. Next, we show that this slowdown is caused by the unfolding of just a small fraction of proteins that establish an entangling interprotein network, dominated by hydrophobic interactions, across the cytoplasm. Finally, the deduced progress of the proteome unfolding and its diffusive dynamics are both key to correctly reproduce the E. coli growth rate.
    PracovištěÚstav fyzikální chemie J.Heyrovského
    KontaktMichaela Knapová, michaela.knapova@jh-inst.cas.cz, Tel.: 266 053 196
    Rok sběru2024
    Elektronická adresahttps://hdl.handle.net/11104/0338111
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.