Počet záznamů: 1  

Characterization and in vitro assembly of tick-borne encephalitis virus C protein

  1. 1.
    SYSNO ASEP0531460
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevCharacterization and in vitro assembly of tick-borne encephalitis virus C protein
    Tvůrce(i) Kaufman, F. (CZ)
    Dostálková, A. (CZ)
    Pekárek, L. (CZ)
    Thanh, T. D. (CZ)
    Kapisheva, M. (CZ)
    Hadravová, Romana (UOCHB-X) RID, ORCID
    Bednárová, Lucie (UOCHB-X) RID, ORCID
    Novotný, R. (CZ)
    Křížová, I. (CZ)
    Černý, J. (CZ)
    Grubhoffer, Libor (BC-A) RID, ORCID
    Ruml, T. (CZ)
    Hrabal, R. (CZ)
    Rumlová, M. (CZ)
    Zdroj.dok.FEBS Letters. - : Wiley - ISSN 0014-5793
    Roč. 594, č. 12 (2020), s. 1989-2004
    Poč.str.16 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.NL - Nizozemsko
    Klíč. slovaassembly ; C protein ; DENV ; flavivirus ; protein-nucleic acid interaction ; TBEV
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    Obor OECDBiochemistry and molecular biology
    Vědní obor RIV – spolupráceBiologické centrum (od r. 2006) - Mikrobiologie, virologie
    CEPGA18-27204S GA ČR - Grantová agentura ČR
    Způsob publikováníOmezený přístup
    Institucionální podporaUOCHB-X - RVO:61388963 ; BC-A - RVO:60077344
    UT WOS000541746300013
    EID SCOPUS85086715873
    DOI10.1002/1873-3468.13857
    AnotaceTick‐borne encephalitis virus (TBEV), a member of flaviviruses, represents a serious health threat by causing human encephalitis mainly in central and eastern Europe, Russia, and northeastern Asia. As no specific therapy is available, there is an urgent need to understand all steps of the TBEV replication cycle at the molecular level. One of the critical events is the packaging of flaviviral genomic RNA by TBEV C protein to form a nucleocapsid. We purified recombinant TBEV C protein and used a combination of physical–chemical approaches, such as size‐exclusion chromatography, circular dichroism, NMR spectroscopies, and transmission electron microscopy, to analyze its structural stability and its ability to dimerize/oligomerize. We compared the ability of TBEV C protein to assemble in vitro into a nucleocapsid‐like structure with that of dengue C protein.
    PracovištěÚstav organické chemie a biochemie
    Kontaktasep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Viktorie Chládková, Tel.: 232 002 434
    Rok sběru2021
    Elektronická adresahttps://doi.org/10.1002/1873-3468.13857
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.