Počet záznamů: 1  

Chiroptical Properties and Conformation of Four Lasiocepsin-Related Antimicrobial Peptides: Structural Role of Disulfide Bridges

  1. 1.
    SYSNO ASEP0524535
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevChiroptical Properties and Conformation of Four Lasiocepsin-Related Antimicrobial Peptides: Structural Role of Disulfide Bridges
    Tvůrce(i) Pazderková, Markéta (UOCHB-X) RID, ORCID
    Profant, V. (CZ)
    Maloň, P. (CZ)
    Dukor, R. K. (US)
    Čeřovský, Václav (UOCHB-X) RID, ORCID
    Baumruk, V. (CZ)
    Bednárová, Lucie (UOCHB-X) RID, ORCID
    Číslo článku812
    Zdroj.dok.Symmetry-Basel. - : MDPI
    Roč. 12, č. 5 (2020)
    Poč.str.22 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.CH - Švýcarsko
    Klíč. slovaantimicrobial peptides ; lasiocepsin ; electronic circular dichroism ; vibrational circular dichroism ; Raman optical activity ; disulfide group
    Vědní obor RIVBO - Biofyzika
    Obor OECDBiophysics
    CEPGAP208/10/0376 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GAP205/10/1276 GA ČR - Grantová agentura ČR
    Způsob publikováníOpen access
    Institucionální podporaUOCHB-X - RVO:61388963
    UT WOS000540226400130
    EID SCOPUS85085642389
    DOI10.3390/sym12050812
    AnotaceWe report an investigation of the role of disulfide bridges in the 27-residue antimicrobial peptide lasiocepsin (I) containing two disulfide groups (Cys8–Cys25, Cys17–Cys27) and three its analogs lacking one (II, III) or both (IV) native disulfides. Selective alternate incorporation of one or both disulfide bridges influences symmetry, conformation and biological properties of these peptides as demonstrated in their chiroptical (particularly Raman) properties. The effect of modifying the disulfide bridge pattern on the peptide secondary structure is investigated in water and in the presence of 2,2,2-trifluoroethanol and sodium dodecyl sulphate. A combination of experimental electronic and vibrational chiroptical data shows that both disulfide groups are necessary for stabilizing lasiocepsin secondary structure. While the Cys8–Cys25 disulfide group is important for sustaining lasiocepsin tertiary structure and maintaining its biological activity, the Cys17–Cys27 disulfide bridge has a supporting function consisting in reducing peptide flexibility.
    PracovištěÚstav organické chemie a biochemie
    Kontaktasep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Viktorie Chládková, Tel.: 232 002 434
    Rok sběru2021
    Elektronická adresahttps://www.mdpi.com/2073-8994/12/5/812
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.