Počet záznamů: 1  

Rotational Diffusion of Membrane Proteins in Crowded Membranes

  1. 1.
    SYSNO ASEP0524096
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevRotational Diffusion of Membrane Proteins in Crowded Membranes
    Tvůrce(i) Javanainen, Matti (UOCHB-X) RID, ORCID
    Ollila, O. H. S. (FI)
    Martinez-Seara, Hector (UOCHB-X) RID, ORCID
    Zdroj.dok.Journal of Physical Chemistry B. - : American Chemical Society - ISSN 1520-6106
    Roč. 124, č. 15 (2020), s. 2994-3001
    Poč.str.8 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovalipid membranes ; Brownian motion ; force field
    Vědní obor RIVCF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    Obor OECDPhysical chemistry
    CEPGX19-26854X GA ČR - Grantová agentura ČR
    Způsob publikováníOmezený přístup
    Institucionální podporaUOCHB-X - RVO:61388963
    UT WOS000526368900003
    EID SCOPUS85083545186
    DOI10.1021/acs.jpcb.0c00884
    AnotaceMembrane proteins travel along cellular membranes and reorient themselves to form functional oligomers and proteinlipid complexes. Following the Saffman-Delbruck model, protein-radius sets the rate of this diffusive motion. However, it is unclear how this model, derived for ideal and dilute membranes, performs under crowded conditions of cellular membranes. Here, we study the rotational motion of membrane proteins using molecular dynamics simulations of coarse-grained membranes and 2-dimensional Lennard-Jones fluids with varying levels of crowding. We find that the Saffman-Delbruck model captures the size-dependency of rotational diffusion under dilute conditions where protein-protein interactions are negligible, whereas stronger scaling laws arise under crowding. Together with our recent work on lateral diffusion, our results reshape the description of protein dynamics in native membrane environments: The translational and rotational motions of proteins with small transmembrane domains are rapid, whereas larger proteins or protein complexes display substantially slower dynamics.
    PracovištěÚstav organické chemie a biochemie
    Kontaktasep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Viktorie Chládková, Tel.: 232 002 434
    Rok sběru2021
    Elektronická adresahttps://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jpcb.0c00884
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.