Počet záznamů: 1

Interfacial properties of p53-DNA complexes containing various recognition elements

SYSNO ASEP	0520366
Druh ASEP	J - Článek v odborném periodiku
Zařazení RIV	J - Článek v odborném periodiku
Poddruh J	Článek ve WOS
Název	Interfacial properties of p53-DNA complexes containing various recognition elements
Tvůrce(i)	Černocká, Hana (BFU-R)_{RID, ORCID} Fojt, Lukáš (BFU-R)_{RID, ORCID} Adámik, Matěj (BFU-R)_ORCID Brázdová, Marie (BFU-R)_{RID, ORCID} Paleček, Emil (BFU-R)_{RID, ORCID} Ostatná, Veronika (BFU-R)_{RID, ORCID}
Celkový počet autorů	6
Číslo článku	113300
Zdroj.dok.	Journal of Electroanalytical Chemistry. - : Elsevier - ISSN 1572-6657 Roč. 848, SEP 1 2019 (2019)
Poč.str.	7 s.
Forma vydání	Online - E
Jazyk dok.	eng - angličtina
Země vyd.	CH - Švýcarsko
Klíč. slova	dna-binding ; p53 tetramer ; nonconjugated proteins ; core domain
Vědní obor RIV	CG - Elektrochemie
Obor OECD	Analytical chemistry
CEP	GA18-18154S GA ČR - Grantová agentura ČR
Způsob publikování	Omezený přístup
Institucionální podpora	BFU-R - RVO:68081707
UT WOS	000504505400044
DOI	10.1016/j.jelechem.2019.113300
Anotace	Methods which can distinguish between specific and non-specific protein interactions leading to the identification of hubs and nodes are still desired. This work shows utilization of chronopotentiometric stripping analysis in combination with a mercury electrode in the study of protein-DNA interactions at thiol-modified electrodes. The complex of tumor suppressor p53 core domain (p53CD) and DNA undergoes disintegration due to the effect of the electric field, accompanied by a remarkable increase in the electrocatalytic reduction signal. By adjusting stripping current intensities and temperature, the transition between intact and disintegrated complex reflected differences in the stabilities of sequence-specific complexes with different recognition elements. Higher stabilities of p53-DNA complexes were observed for DNA binding sites connected with cell-cycle arrest and p53 negative autoregulation, than those for DNA associated with cell apoptosis, in good concordance with electrophoretic mobility shift assay in polyacrylamide gels. These data highlight the utility of this method for studying the dynamics of surface-attached protein-DNA complexes. (C) 2019 Elsevier B.V. All rights reserved.
Pracoviště	Biofyzikální ústav
Kontakt	Jana Poláková, polakova@ibp.cz, Tel.: 541 517 244
Rok sběru	2020
Elektronická adresa	https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1572665719305685?via%3Dihub

Počet záznamů: 1