Počet záznamů: 1  

Balancing the Stability–Activity Trade-Off by Fine-Tuning Dehalogenase Access Tunnels

  1. 1.
    SYSNO ASEP0452900
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevBalancing the Stability–Activity Trade-Off by Fine-Tuning Dehalogenase Access Tunnels
    Tvůrce(i) Lišková, V. (CZ)
    Bednář, D. (CZ)
    Prudnikova, Tatyana (UEK-B) RID, SAI, ORCID
    Řezáčová, P. (CZ)
    Koudeláková, T. (CZ)
    Šebestová, E. (CZ)
    Kutá-Smatanová, Ivana (UEK-B) RID
    Březovský, J. (CZ)
    Chaloupková, R. (CZ)
    Damborský, J. (CZ)
    Zdroj.dok.ChemCatChem. - : Wiley - ISSN 1867-3880
    Roč. 7, č. 4 (2015), s. 648-659
    Poč.str.12 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.DE - Německo
    Klíč. slovaalkanes ; enzymes ; catalysis ; halogenation ; molecular dynamics ; protein engineering
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    Institucionální podporaRVO:67179843 - RVO:67179843
    UT WOS000349917900016
    DOI10.1002/cctc.201402792
    AnotaceA variant of the haloalkane dehalogenase DhaA with greatly enhanced stability and tolerance of organic solvents but reduced activity was created by mutating four residues in the access tunnel. To create a stabilised enzyme with superior catalytic activity, two of the four originally modified residues were randomised. The resulting mutant F176G exhibited 32- and 10-times enhanced activity towards 1,2-dibromoethane in buffer and 40% DMSO, respectively, upon retaining high stability. Structural and molecular dynamics analyses demonstrated that the new variant exhibited superior activity because the F176G mutation increased the radius of the tunnel’s mouth and the mobility of a-helices lining the tunnel. The new variant’s tunnel was open in 48% of trajectories, compared to 58% for the wild-type, but only 0.02% for the original fourpoint variant. Delicate balance between activity and stability of enzymes can be manipulated by fine-tuning the diameter and dynamics of their access tunnels.
    PracovištěÚstav výzkumu globální změny
    KontaktNikola Šviková, svikova.n@czechglobe.cz, Tel.: 511 192 268
    Rok sběru2016
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.