Počet záznamů: 1  

Kinetic and structural characterization of an alternatively spliced variant of human mitochondrial 5'(3')-deoxyribonucleotidase

  1. 1.
    SYSNO ASEP0435125
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevKinetic and structural characterization of an alternatively spliced variant of human mitochondrial 5'(3')-deoxyribonucleotidase
    Tvůrce(i) Pachl, Petr (UMG-J)
    Fábry, Milan (UMG-J) RID
    Veverka, Václav (UOCHB-X) RID, ORCID
    Brynda, Jiří (UMG-J) RID
    Řezáčová, Pavlína (UMG-J) RID
    Zdroj.dok.Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. - : Taylor & Francis - ISSN 1475-6366
    Roč. 30, č. 1 (2015), 63-68
    Poč.str.6 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slova5'(3')-deoxyribonucleotidase ; alternative splicing ; crystal structure ; hydrolase ; mitochondria
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    CEPGA203/09/0820 GA ČR - Grantová agentura ČR
    LK11205 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    Institucionální podporaUOCHB-X - RVO:61388963 ; UMG-J - RVO:68378050
    UT WOS000347956500010
    DOI10.3109/14756366.2013.879577
    AnotaceAbstract Human mitochondrial 5'(3')-deoxyribonucleotidase (mdN) catalyzes dephosphorylation of nucleoside monophosphates, and thus helps maintain homeostasis of deoxynucleosides required for mitochondrial DNA synthesis. Mature mdN is a 23-kDa dimeric protein with highest expression levels in the heart, brain and skeletal muscle. We have identified an alternative splice variant of the mdN gene containing an 18-nucleotide insertion encoding 6 amino acids (GKWPAT) at the 3'-end of the penultimate exon 4. We recombinantly expressed this enzyme variant and characterized its biochemical and kinetic properties as well as its three-dimensional structure. Our high-resolution (1.27 Å) crystal structure revealed that the insertion forms a loop located in the vicinity of the active site pocket and affects enzyme kinetic parameters as well as protein thermal stability.
    PracovištěÚstav molekulární genetiky
    KontaktNikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217
    Rok sběru2015
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.