Počet záznamů: 1  

Selective chromogenic and fluorogenic peptide substrates for the assay of cysteine peptidases in complex mixtures

  1. 1.
    SYSNO ASEP0424813
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevSelective chromogenic and fluorogenic peptide substrates for the assay of cysteine peptidases in complex mixtures
    Tvůrce(i) Semashko, T. A. (RU)
    Vorotnikova, E. A. (RU)
    Sharikova, V. F. (RU)
    Vinokurov, Konstantin (BC-A) RID, ORCID
    Smirnova, Y. A. (RU)
    Dunaevsky, Y. E. (RU)
    Belozersky, M. A. (RU)
    Oppert, B. (US)
    Elpidina, E. N. (RU)
    Filippova, I. Y. (RU)
    Celkový počet autorů10
    Zdroj.dok.Analytical Biochemistry. - : Elsevier - ISSN 0003-2697
    Roč. 449, č. 1 (2014), s. 179-187
    Poč.str.9 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovacysteine peptidases ; substrates of peptidases ; selective peptide substrates
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    Institucionální podporaBC-A - RVO:60077344
    UT WOS000332816100026
    EID SCOPUS84893337071
    DOI10.1016/j.ab.2013.12.032
    AnotaceThis study describes the design, synthesis, and use of selective peptide substrates for cysteine peptidases of the C1 papain family, important in many biological processes. The structure of the newly synthesized substrates is Glp-Xaa-Ala-Y (where Glp = pyroglutamyl; Xaa = Phe or Val; and Y = pNA [p -nitroanilide], AMC [4-amino-7-methylcoumaride], or AFC [4-amino-7- trifluoromethyl-coumaride]). Substrates were synthesized enzymatically to guarantee selectivity of the reaction and optical purity of the target compounds, simplifying the scheme of synthesis and isolation of products. The hydrolysis of the synthesized substrates was evaluated by C1 cysteine peptidases from different organisms and with different functions, including plant enzymes papain, bromelain, ficin, and mammalian lysosomal cathepsins B and L. The new substrates were selective for C1 cysteine peptidases and were not hydrolyzed by serine, aspartic, or metallo peptidases. We demonstrated an application of the selectivity of the synthesized substrates.
    PracovištěBiologické centrum (od r. 2006)
    KontaktDana Hypšová, eje@eje.cz, Tel.: 387 775 214
    Rok sběru2015
    Elektronická adresahttp://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0003269713006180#
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.