Počet záznamů: 1
Structure of the H107R variant of the extracellular domain of mouse NKR-P1A at 2.3 Å resolution
- 1.
SYSNO ASEP 0369318 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Structure of the H107R variant of the extracellular domain of mouse NKR-P1A at 2.3 Å resolution Tvůrce(i) Kolenko, Petr (UMCH-V) RID
Rozbeský, Daniel (MBU-M)
Vaněk, Ondřej (MBU-M)
Bezouška, Karel (MBU-M)
Hašek, Jindřich (UMCH-V) RID
Dohnálek, Jan (FZU-D) RIDZdroj.dok. Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications. - : Wiley - ISSN 1744-3091
Roč. 67, č. 12 (2011), s. 1519-1523Poč.str. 5 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. GB - Velká Británie Klíč. slova NKR-P1A ; merohedral twinning ; mutation Vědní obor RIV EB - Genetika a molekulární biologie CEP GA305/07/1073 GA ČR - Grantová agentura ČR GAP302/11/0855 GA ČR - Grantová agentura ČR 1M0505 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z40500505 - UMCH-V (2005-2011) AV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011) AV0Z10100521 - FZU-D (2005-2011) UT WOS 000297741100011 DOI https://doi.org/10.1107/S1744309111046203 Anotace The structure of the H107R variant of the extracellular domain of the mouse natural killer cell receptor NKR-P1A has been determined by X-ray diffraction at 2.3 A° resolution from a merohedrally twinned crystal. Unlike the structure of the wild-type receptor in space group I4122 with a single chain per asymmetric unit, the crystals of the variant belonged to space group I41 with a dimer in the asymmetric unit. Different degrees of merohedral twinning were detected in five data sets collected from different crystals. The mutation does not have a significant impact on the overall structure, but led to the binding of an additional phosphate ion at the interface of the molecules. Pracoviště Ústav makromolekulární chemie Kontakt Eva Čechová, cechova@imc.cas.cz ; Tel.: 296 809 358 Rok sběru 2012
Počet záznamů: 1