Počet záznamů: 1  

Structure of the human FOXO4-DBD-DNA complex at 1.9 A resolution reveals new details of FOXO binding to the DNA

  1. 1.
    SYSNO ASEP0354847
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevStructure of the human FOXO4-DBD-DNA complex at 1.9 A resolution reveals new details of FOXO binding to the DNA
    Tvůrce(i) Bouřa, E. (CZ)
    Řežábková, L. (CZ)
    Brynda, Jiří (UMG-J) RID
    Obšilová, Veronika (FGU-C) RID, ORCID, SAI
    Obšil, T. (CZ)
    Zdroj.dok.Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography. - : WILEY-BLACKWELL - ISSN 0907-4449
    Roč. 66, č. 12 (2010), s. 1351-1357
    Poč.str.7 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.DK - Dánsko
    Klíč. slovatranscription factor AFX ; posttranslational modification ; specificity
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    CEPIAA501110801 GA AV ČR - Akademie věd
    LC554 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    CEZAV0Z50520514 - UMG-J (2005-2011)
    AV0Z50110509 - FGU-C (2005-2011)
    UT WOS000284881300012
    DOI10.1107/S0907444910042228
    AnotaceHere, the 1.9 A resolution crystal structure of the DNA-binding domain of human FOXO4 (FOXO4-DBD) bound to a 13 bp DNA duplex containing a FOXO consensus binding sequence is reported. The structure shows a similar recognition of the core sequence as has been shown for two other FOXO proteins. Helix H3 is docked into the major groove and provides all of the base-specific contacts, while the N-terminus and wing W1 make additional contacts with the phosphate groups of DNA. In contrast to other FOXO-DBD-DNA structures, the loop between helices H2 and H3 has a different conformation and participates in DNA binding. In addition, the structure of the FOXO4-DBD-DNA complex suggests that both direct water-DNA base contacts and the unique water-DNA base contacts and the unique water-network interactions contribute to FOXO-DBD binding to the DNA in a sequence-specific manner.
    PracovištěÚstav molekulární genetiky
    KontaktNikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217
    Rok sběru2011
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.