Počet záznamů: 1
Molecular organization and dynamics of the melatonin MT(1) receptor/RGS20/G(i) protein complex reveal asymmetry of receptor dimers for RGS and G(i) coupling
- 1.
SYSNO ASEP 0347607 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Molecular organization and dynamics of the melatonin MT(1) receptor/RGS20/G(i) protein complex reveal asymmetry of receptor dimers for RGS and G(i) coupling Tvůrce(i) Maurice, P. (FR)
Daulat, A. M. (FR)
Tureček, Rostislav (UEM-P) RID, ORCID
Ivankova-Susankova, K. (CH)
Zamponi, F. (FR)
Kamal, M. (FR)
Clement, N. (FR)
Guillaume, J. L. (FR)
Bettler, B. (CH)
Galés, C. (FR)
Delagrange, P. (FR)
Jockers, R. (FR)Zdroj.dok. EMBO Journal. - : Wiley - ISSN 0261-4189
Roč. 29, č. 21 (2010), s. 3646-3659Poč.str. 14 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. GB - Velká Británie Klíč. slova G protein ; heterodimerization ; molecular organization Vědní obor RIV FH - Neurologie, neurochirurgie, neurovědy CEP GA309/06/1304 GA ČR - Grantová agentura ČR CEZ AV0Z50390512 - UEM-P (2005-2011) UT WOS 000285386700006 DOI 10.1038/emboj.2010.236 Anotace We characterized the molecular complex of the melatonin MT(1) receptor, which couples to G(i) proteins and the regulator of G-protein signalling (RGS) 20. We proposed a model wherein one G(i) and one RGS20 protein bind to separate protomers of MT(1) dimers in a pre-associated complex that rearranges upon agonist activation. Our data extend the concept of asymmetry within GPCR dimers, reinforce the notion of receptor specificity for RGS proteins and highlight the advantage of GPCRs organized as dimers in which each protomer fulfils its specific task by binding to different GPCR-interacting proteins. Pracoviště Ústav experimentální medicíny Kontakt Lenka Koželská, lenka.kozelska@iem.cas.cz, Tel.: 241 062 218, 296 442 218 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1