Počet záznamů: 1
Structural organization of WrbA in apo-and holoprotein crystals
- 1.
SYSNO ASEP 0343396 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Structural organization of WrbA in apo-and holoprotein crystals Tvůrce(i) Wolfová, J. (CZ)
Kutá-Smatanová, Ivana (UEK-B) RID
Brynda, Jiří (UOCHB-X) RID, ORCID
Mesters, J. R. (DE)
Lapkouski, M. (CZ)
Kutý, Michal (UEK-B)
Natalello, A. (IT)
Chatterjee, N. (US)
Chern, S. Y. (US)
Ebbel, E. (US)
Ricci, A. (US)
Grandori, R. (IT)
Ettrich, Rüdiger (UEK-B) RID, ORCID, SAI
Carey, J. (US)Celkový počet autorů 14 Zdroj.dok. Biochimica Et Biophysica Acta-Proteins and Proteomics. - : Elsevier - ISSN 1570-9639
Roč. 1794, č. 9 (2009), s. 1288-1298Poč.str. 11 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. NL - Nizozemsko Klíč. slova twisted open-sheet fold ; electrostatic potential surface ; dimerization ; trichloroacetic acid Vědní obor RIV CC - Organická chemie CEP LC06010 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011) AV0Z60870520 - UEK-B (2005-2011) UT WOS 000270100200002 DOI 10.1016/j.bbapap.2009.08.001 Anotace Crystal structure of /E. coli/ protein WrbA holoprotein to 2.6 and 2.0 Å resolution, and WrbA apoprotein to 1.85 Å, are refined and analysed comparatively through the lens of flavodoxin structures. The results indicate that differences between apo- and holoWrbA crystal structures are manifested on many levels of protein organization as well as in the FMN-binding sites. Structural changes upon cofactor binding are compared with the monomeric flavodoxins. Analysis of the three crystal structures described here, together with flavodoxin structures, rationalizes functional similarities and differences of the WrbAs relative to flavodoxins, leading to a new understanding of the defining features of WrbAs. Pracoviště Ústav organické chemie a biochemie Kontakt asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Jana Procházková, Tel.: 220 183 418 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1