Počet záznamů: 1
Functional analysis of the posttranslational modifications of the death receptor 6
- 1.
SYSNO ASEP 0333980 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Functional analysis of the posttranslational modifications of the death receptor 6 Tvůrce(i) Klíma, Martin (UMG-J)
Zájedová, Jitka (UMG-J)
Doubravská, Lenka (UMG-J)
Anděra, Ladislav (UMG-J) RIDCelkový počet autorů 4 Zdroj.dok. Biochimica Et Biophysica Acta-Molecular Cell Research. - : Elsevier - ISSN 0167-4889
Roč. 1793, č. 10 (2009), s. 1579-1587Poč.str. 9 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. NL - Nizozemsko Klíč. slova N- and O-glycosylations ; Death receptor 6 ; lipid rafts Vědní obor RIV EB - Genetika a molekulární biologie CEP 1M0506 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z50520514 - UMG-J (2005-2011) UT WOS 000270481600004 DOI 10.1016/j.bbamcr.2009.07.008 Anotace Death receptor 6 (DR6/TNFRSF21) is a death domain-containing receptor of the TNFR superfamily with an apparent regulatory function in hematopoietic and neuronal cells. In this study we document that DR6 is an extensively posttranslationally modified transmembrane protein and that N- and O-glycosylations of amino acids in its extracellular part are mainly responsible for its approximately 40 kDa mobility shift. All 6 extracellular Asn are N-glycosylated and that the Ser/Thr/Pro cluster in the "stalk" domain is a major site for O-glycosylation. Deletion of the linker region between CRDs and TM leads to intracellular retention of DR6. Biosynthetic labeling revealed that the membrane-proximal Cys368 in the intracellular part of DR6 is S-palmitoylated. Palmitoylation of Cys368 is apparently not, in contrast to the N-glycosylation of the extracellular part, required for DR6 targeting into Brij-98 insoluble lipid rafts. Pracoviště Ústav molekulární genetiky Kontakt Nikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217 Rok sběru 2010
Počet záznamů: 1