Počet záznamů: 1
Surface-attached protein can retain its native structure or undergo denaturation
- 1.
SYSNO ASEP 0328475 Druh ASEP A - Abstrakt Zařazení RIV Záznam nebyl označen do RIV Zařazení RIV Není vybrán druh dokumentu Název Surface-attached protein can retain its native structure or undergo denaturation Překlad názvu Na povrch navázané bílkoviny mohou zůstávat v jejich nativní struktuře nebo podléhat denaturaci Tvůrce(i) Ostatná, Veronika (BFU-R) RID, ORCID
Paleček, Emil (BFU-R) RID, ORCIDZdroj.dok. Programme. - Sant Feliu de Guixols (Costa Brava), 2009
S. 1Poč.str. 1 s. Akce ESF-EMBO Symposium, Biological Surfaces and Interfaces Datum konání 27.06.2009-02.07.2009 Místo konání Sant Feliu de Guixols (Costa Brava) Země ES - Španělsko Typ akce EUR Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. ES - Španělsko Klíč. slova native and denatured BSA ; surface denaturation ; constant current chronopotentiometry Vědní obor RIV BO - Biofyzika CEP GP202/07/P497 GA ČR - Grantová agentura ČR KJB100040901 GA AV ČR - Akademie věd LC06035 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z50040507 - BFU-R (2005-2011) AV0Z50040702 - BFU-R (2007-2013) Anotace Native and denatured states of bovine serum albumin were studied by constant current chronopotentiometry (CPS). Our recent results suggest that native protein structure can be retained at mercury electrodes during the CPS analysis. Recently we showed that in 50 mM sodium phosphate (pH 7) bovine serum albumin (BSA) and some other proteins were not significantly denatured at bare mercury electrode. at higher phosphate concentrations denaturation of BSA was detected on the electrode surface. Pracoviště Biofyzikální ústav Kontakt Jana Poláková, polakova@ibp.cz, Tel.: 541 517 244 Rok sběru 2010
Počet záznamů: 1