Počet záznamů: 1

Surface-attached protein can retain its native structure or undergo denaturation

SYSNO ASEP	0328475
Druh ASEP	A - Abstrakt
Zařazení RIV	Záznam nebyl označen do RIV
Zařazení RIV	Není vybrán druh dokumentu
Název	Surface-attached protein can retain its native structure or undergo denaturation
Překlad názvu	Na povrch navázané bílkoviny mohou zůstávat v jejich nativní struktuře nebo podléhat denaturaci
Tvůrce(i)	Ostatná, Veronika (BFU-R)_{RID, ORCID} Paleček, Emil (BFU-R)_{RID, ORCID}
Zdroj.dok.	Programme. - Sant Feliu de Guixols (Costa Brava), 2009 S. 1
Poč.str.	1 s.
Akce	ESF-EMBO Symposium, Biological Surfaces and Interfaces
Datum konání	27.06.2009-02.07.2009
Místo konání	Sant Feliu de Guixols (Costa Brava)
Země	ES - Španělsko
Typ akce	EUR
Jazyk dok.	eng - angličtina
Země vyd.	ES - Španělsko
Klíč. slova	native and denatured BSA ; surface denaturation ; constant current chronopotentiometry
Vědní obor RIV	BO - Biofyzika
CEP	GP202/07/P497 GA ČR - Grantová agentura ČR
	KJB100040901 GA AV ČR - Akademie věd
	LC06035 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
CEZ	AV0Z50040507 - BFU-R (2005-2011)
	AV0Z50040702 - BFU-R (2007-2013)
Anotace	Native and denatured states of bovine serum albumin were studied by constant current chronopotentiometry (CPS). Our recent results suggest that native protein structure can be retained at mercury electrodes during the CPS analysis. Recently we showed that in 50 mM sodium phosphate (pH 7) bovine serum albumin (BSA) and some other proteins were not significantly denatured at bare mercury electrode. at higher phosphate concentrations denaturation of BSA was detected on the electrode surface.
Pracoviště	Biofyzikální ústav
Kontakt	Jana Poláková, polakova@ibp.cz, Tel.: 541 517 244
Rok sběru	2010

Počet záznamů: 1