Počet záznamů: 1  

New insights into intra- and intermolecular interactions of immunoglobulins: crystal structure of mouse IgG2b-Fc at 2.1-A resolution

  1. 1.
    SYSNO ASEP0321119
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevNew insights into intra- and intermolecular interactions of immunoglobulins: crystal structure of mouse IgG2b-Fc at 2.1-A resolution
    Překlad názvuNové náhledy na intra- a intermolekulární interakce imunoglobulinů: krystalová struktura myšího IgG2b-Fc s rozlišením 2.1-A
    Tvůrce(i) Kolenko, Petr (UMCH-V) RID
    Dohnálek, Jan (UMCH-V) RID
    Dušková, Jarmila (UMCH-V) RID
    Skálová, Tereza (UMCH-V) RID
    Collard, R. (US)
    Hašek, Jindřich (UMCH-V) RID
    Zdroj.dok.Immunology - ISSN 0019-2805
    Roč. 126, č. 126 (2009), s. 378-385
    Poč.str.8 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slovaimmunoglobulin ; Fc-fragment ; glycosylation
    Vědní obor RIVCD - Makromolekulární chemie
    CEP1K05008 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    CEZAV0Z40500505 - UMCH-V (2005-2011)
    UT WOS000263038700009
    DOI10.1111/j.1365-2567.2008.02904.x
    AnotaceThe structure of the Fc fragment of monoclonal antibody IgG2b from hybridom M75 of Mus musculus has been determined by single crystal X-ray diffraction. This is the first report of the structure of the murine immunoglobulin isotype IgG2b. The structure refined at 2.1 -A resolution provides more detailed structural information about native oligosaccharides than was previously available. High-quality Fourier maps provide a clear identification of α-L-fucose with partial occupancy in the first branch of the antennary oligosaccharides. A unique Fc:Fc interaction was observed at the CH2-CH3 interface.
    PracovištěÚstav makromolekulární chemie
    KontaktEva Čechová, cechova@imc.cas.cz ; Tel.: 296 809 358
    Rok sběru2009
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.