Počet záznamů: 1
Crystallization and preliminary diffraction analysis of Escherichia coli WrbA in complex with its cofactor flavin mononucleotide
- 1.
SYSNO ASEP 0097985 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Ostatní články Název Crystallization and preliminary diffraction analysis of Escherichia coli WrbA in complex with its cofactor flavin mononucleotide Překlad názvu Krystalizace a předběžná difrakční analýza WrbA z E. coli v komplexu s jeho kofaktorem flavin mononukleotidem. Tvůrce(i) Wolfová, Julie (UEK-B)
Mesters, J. R. (DE)
Brynda, Jiří (UMG-J) RID
Grandori, R. (IT)
Natalello, A. (IT)
Carey, J. (US)
Kutá-Smatanová, Ivana (UEK-B) RIDZdroj.dok. Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications. - : Wiley - ISSN 1744-3091
Roč. 63, Pt7 (2007), s. 571-575Poč.str. 5 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. GB - Velká Británie Klíč. slova WrbA ; flavodoxin ; crystal structure Vědní obor RIV EB - Genetika a molekulární biologie CEP LC06010 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z50520514 - UMG-J (2005-2011) AV0Z60870520 - UEK-B (2005-2011) Anotace The flavoprotein WrbA from Escherichia coli is considered to be the prototype of a new family of multimeric flavodoxin-like proteins that are implicated in cell protection against oxidative stress. The present study is aimed at structural characterization of the E. coli protein with respect to its recently revealed oxidoreductase activity. Crystals of WrbA holoprotein in complex with the oxidized flavin cofactor (FMN) were obtained using standard vapour-diffusion techniques. Deep yellow tetragonal crystals obtained from differing crystallization conditions display different space groups and unit-cell parameters. X-ray crystal structures of the WrbA holoprotein have been determined to resolutions of 2.0 and 2.6 A. Pracoviště Ústav molekulární genetiky Kontakt Nikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217 Rok sběru 2008
Počet záznamů: 1