Recombinant, structually unique Kazal-type proteinase inhibitor retains activity when C-terminally extended and glycosylated
1.
SYSNO ASEP
0022123
Druh ASEP
J - Článek v odborném periodiku
Zařazení RIV
J - Článek v odborném periodiku
Poddruh J
Ostatní články
Název
Recombinant, structually unique Kazal-type proteinase inhibitor retains activity when C-terminally extended and glycosylated
Překlad názvu
Rekombinantní, strukturně ojedinělý proteázový inhibitor Kazalova typu zůstává aktivní po prodloužení karboxylového konce a glykozylaci
Tvůrce(i)
Kludkiewicz, B. (PL) Kodrík, Dalibor (ENTU-I) Grzelak, K. (PL) Nirmala, X. (IN) Sehnal, František (ENTU-I)
Zdroj.dok.
Protein Expression and Purification. - : Elsevier
- ISSN 1046-5928
Roč. 43, č. 2 (2005), s. 94-102
Poč.str.
9 s.
Jazyk dok.
eng - angličtina
Země vyd.
US - Spojené státy americké
Klíč. slova
fusion proteins ; glycosylation ; Kazal domain
Vědní obor RIV
CE - Biochemie
CEP
IBS5007316 GA AV ČR - Akademie věd
CEZ
AV0Z50070508 - ENTU-I, BC-A (2005-2011)
Anotace
Kazal-type serine proteinase inhibitor GmSPI2 from insect silk was expressed in Pichia pastoris as rhSPI2 with C-terminal hexahistidine tag, rtSPI2 extended with GluAlaAla at the N-terminus, and rfSPI2 with this N-terminal extension and a C-terminal tail of 22 residues (myc epitope and hexahistidine). A portion of rfSPI2 was O-glycosylated. GmSPI2 was active slightly on trypsin and highly on subtilisin and proteinase K. Activity on the two latter enzymes was enhanced in rhSPI2 and rfSPI2 but rtSPI2 was clearly less active than GmSPI2.
Pracoviště
Entomologický ústav (do r. 2005)
Kontakt
Helena Musilová, musilova@entu.cas.cz, Tel.: 387 775 216
Rok sběru
2006
Počet záznamů: 1
Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom
jak používáme cookies.