Počet záznamů: 1  

Recombinant, structually unique Kazal-type proteinase inhibitor retains activity when C-terminally extended and glycosylated

  1. 1.
    SYSNO ASEP0022123
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JOstatní články
    NázevRecombinant, structually unique Kazal-type proteinase inhibitor retains activity when C-terminally extended and glycosylated
    Překlad názvuRekombinantní, strukturně ojedinělý proteázový inhibitor Kazalova typu zůstává aktivní po prodloužení karboxylového konce a glykozylaci
    Tvůrce(i) Kludkiewicz, B. (PL)
    Kodrík, Dalibor (ENTU-I)
    Grzelak, K. (PL)
    Nirmala, X. (IN)
    Sehnal, František (ENTU-I)
    Zdroj.dok.Protein Expression and Purification. - : Elsevier - ISSN 1046-5928
    Roč. 43, č. 2 (2005), s. 94-102
    Poč.str.9 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovafusion proteins ; glycosylation ; Kazal domain
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    CEPIBS5007316 GA AV ČR - Akademie věd
    CEZAV0Z50070508 - ENTU-I, BC-A (2005-2011)
    AnotaceKazal-type serine proteinase inhibitor GmSPI2 from insect silk was expressed in Pichia pastoris as rhSPI2 with C-terminal hexahistidine tag, rtSPI2 extended with GluAlaAla at the N-terminus, and rfSPI2 with this N-terminal extension and a C-terminal tail of 22 residues (myc epitope and hexahistidine). A portion of rfSPI2 was O-glycosylated. GmSPI2 was active slightly on trypsin and highly on subtilisin and proteinase K. Activity on the two latter enzymes was enhanced in rhSPI2 and rfSPI2 but rtSPI2 was clearly less active than GmSPI2.
    PracovištěEntomologický ústav (do r. 2005)
    KontaktHelena Musilová, musilova@entu.cas.cz, Tel.: 387 775 216
    Rok sběru2006