Počet záznamů: 1
ATP and magnesium drive conformational changes of the Na+/K+-ATPase cytoplasmic headpiece
- 1.0327403 - FGÚ 2010 RIV NL eng J - Článek v odborném periodiku
Gryčová, Lenka - Sklenovský, P. - Lánský, Zdeněk - Janovská, M. - Otyepka, M. - Amler, E. - Teisinger, Jan - Kubala, M.
ATP and magnesium drive conformational changes of the Na+/K+-ATPase cytoplasmic headpiece.
[ATP a magnézium ovlivňují konformační změny cytoplazmatické smyčky Na+/K+ ATPasy.]
Biochimica Et Biophysica Acta-Biomembranes. Roč. 1788, č. 5 (2009), s. 1081-1091. ISSN 0005-2736. E-ISSN 1879-2642
Grant CEP: GA ČR(CZ) GA303/07/0915
Grant ostatní: GA ČR(CZ) GA203/07/0564; GA ČR(CZ) GD522/08/H003; GA MŠk(CZ) LC512
Program: GD; LC
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50110509
Klíčová slova: Na+/K+ ATPase * tryptophan fluorescence * conformational changes
Kód oboru RIV: BO - Biofyzika
Impakt faktor: 3.998, rok: 2009
Conformational changes of isolated H4–H5 cytoplasmic segment of the Na+/K+-ATPase induced by the interaction with enzyme ligands (i.e. Mg2+ and/or ATP) were investigated by means of the intrinsic tryptophan fluorescence measurement and molecular dynamic simulations. Our data revealed that this model system consisting of only two domains retained the ability to adopt open or closed conformation
Sledování konformačních změn isolovaného H4–H5 cytoplazmatického segmentu Na+/K+-ATPasy v souvislosti s vazbou jednotlivých ligandů bylo provedeno s využitím fluorescenční spektroskopie a molekulárně dynamických simulací. Tyto experimenty ukázaly,že H4–H5 cytoplazmatický segment Na+/K+-ATPasy si ponechává schopnost zaujímat pozici detekovatelnou při otevřené a zavřené konformaci
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0174231
Počet záznamů: 1