Počet záznamů: 1  

Stabilization of Haloalkane Dehalogenase Structure by Interfacial Interaction with Ionic Liquids

  1. 1.
    SYSNO ASEP0547429
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevStabilization of Haloalkane Dehalogenase Structure by Interfacial Interaction with Ionic Liquids
    Tvůrce(i) Shaposhnikova, Anastasiia (MBU-M)
    Kutý, M. (CZ)
    Chaloupková, R. (CZ)
    Damborský, J. (CZ)
    Smatanová, I.K. (CZ)
    Minofar, Babak (MBU-M) RID, ORCID
    Prudnikova, T. (CZ)
    Číslo článku1052
    Zdroj.dok.Crystals. - : MDPI - ISSN 2073-4352
    Roč. 11, č. 9 (2021)
    Poč.str.16 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.CH - Švýcarsko
    Klíč. slovahaloalkane dehalogenase (HLD) ; ionic liquids (ILs) ; molecular dynamics (MD) simulations ; protein stability ; 2-hydroxyethylammonium acetate ([ETA][ACC]) ; 1-butyl-3-methylimidazolium methyl sulfate ([EMIM][CHS])
    Vědní obor RIVBO - Biofyzika
    Obor OECDBiophysics
    CEPLM2015047 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    Výzkumná infrastrukturae-INFRA CZ - 90140 - CESNET, zájmové sdružení právnických osob
    RECETOX RI - 90121 - Masarykova univerzita
    Způsob publikováníOpen access
    Institucionální podporaMBU-M - RVO:61388971
    UT WOS000699458300001
    EID SCOPUS85114460808
    DOI https://doi.org/10.3390/cryst11091052
    AnotaceIonic liquids attracted interest as green alternatives to replace conventional organic solvents in protein stability studies. They can play an important role in the stabilization of enzymes such as haloalkane dehalogenases that are used for biodegradation of warfare agents and halogenated environmental pollutants. Three-dimensional crystals of haloalkane dehalogenase variant DhaA80 (T148L+G171Q+A172V+C176F) from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064 were grown and soaked with the solutions of 2-hydroxyethylammonium acetate and 1-butyl-3-methylimidazolium methyl sulfate. The objective was to study the structural basis of the interactions between the ionic liquids and the protein. The diffraction data were collected for the 1.25 angstrom resolution for 2-hydroxyethylammonium acetate and 1.75 angstrom resolution for 1-butyl-3-methylimidazolium methyl sulfate. The structures were used for molecular dynamics simulations to study the interactions of DhaA80 with the ionic liquids. The findings provide coherent evidence that ionic liquids strengthen both the secondary and tertiary protein structure due to extensive hydrogen bond interactions.
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2022
    Elektronická adresahttps://www.mdpi.com/2073-4352/11/9/1052
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.