Počet záznamů: 1
Intrinsically Disordered Domain of Kinesin-3 Kif14 Enables Unique Functional Diversity
- 1.
SYSNO ASEP 0534447 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Intrinsically Disordered Domain of Kinesin-3 Kif14 Enables Unique Functional Diversity Tvůrce(i) Zhernov, Ilia (BTO-N) ORCID
Diez, S. (DE)
Braun, Marcus (BTO-N) ORCID, RID
Lánský, Zdeněk (BTO-N) ORCID, RIDCelkový počet autorů 4 Zdroj.dok. Current Biology. - : Cell Press - ISSN 0960-9822
Roč. 30, č. 17 (2020), s. 3342-3351Poč.str. 10 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova microtubule cross-linking ; single microtubules ; processive motor ; protein ; prediction ; motility ; tubulin ; binding ; prc1 Vědní obor RIV EB - Genetika a molekulární biologie Obor OECD Biochemistry and molecular biology CEP GA18-19705S GA ČR - Grantová agentura ČR GA20-04068S GA ČR - Grantová agentura ČR LM2018129 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LM2015043 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ED1.1.00/02.0109 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy Způsob publikování Open access Institucionální podpora BTO-N - RVO:86652036 UT WOS 000577931900006 EID SCOPUS 85088373820 DOI https://doi.org/10.1016/j.cub.2020.06.039 Anotace In addition to their force-generating motor domains, kinesin motor proteins feature various accessory domains enabling them to fulfill a variety of functions in the cell. Human kinesin-3, Kif14, localizes to the midbody of the mitotic spindle and is involved in the progression of cytokinesis. The specific motor properties enabling Kif14's cellular functions, however, remain unknown. Here, we show in vitro that the intrinsically disordered N-terminal domain of Kif14 enables unique functional diversity of the kinesin. Using single molecule TIRF microscopy, we found that Kif14 exists either as a diffusible monomer or as processive dimer and that the disordered domain (1) enables diffusibility of the monomeric Kif14, (2) renders the dimeric Kif14 super-processive and enables the kinesin to pass through highly crowded areas, (3) enables robust, autonomous Kif14 tracking of growing microtubule tips, independent of microtubule end-binding (EB) proteins, and (4) is sufficient to enable crosslinking of parallel microtubules and necessary to enable Kif14-driven sliding of antiparallel ones. We explain these features of Kif14 by the observed diffusible interaction of the disordered domain with the microtubule lattice and the observed increased affinity of the disordered domain for GTP-bound tubulin. We suggest that the disordered domain tethers the motor domain to the microtubule providing a diffusible foothold and a regulatory hub, tuning the kinesin's interaction with microtubules. Our findings thus exemplify pliable protein tethering as a fundamental mechanism of molecular motor regulation. Pracoviště Biotechnologický ústav Kontakt Monika Kopřivová, Monika.Koprivova@ibt.cas.cz, Tel.: 325 873 700 Rok sběru 2021 Elektronická adresa https://www.biorxiv.org/content/biorxiv/early/2020/01/31/2020.01.30.926501.full.pdf
Počet záznamů: 1