Počet záznamů: 1
Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita
- 1.
SYSNO ASEP 0470361 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita Překlad názvu Plant Kunitz protease inhibitors: Structural and functional diversity Tvůrce(i) Srp, Jaroslav (UOCHB-X) RID, ORCID
Mareš, Michael (UOCHB-X) RID, ORCIDZdroj.dok. Chemické listy. - : Česká společnost chemická - ISSN 0009-2770
Roč. 110, č. 11 (2016), s. 761-768Poč.str. 8 s. Jazyk dok. cze - čeština Země vyd. CZ - Česká republika Klíč. slova protease inhibitors ; Kunitz inhibitors ; proteolytic enzymes ; protein spatial structure ; plant defense proteins Vědní obor RIV CE - Biochemie CEP LO1302 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy Institucionální podpora UOCHB-X - RVO:61388963 UT WOS 000390899000003 EID SCOPUS 85003422143 Anotace Rostlinné proteasové inhibitory z Kunitzovy rodiny jsou hojně zastoupené obranné molekuly rostlinných pletiv cílené proti proteolytickému systému hmyzích herbivorů a patogenů. Tyto inhibitory jsou unikátní svou širokou funkční diverzitou, která je umožněna molekulární architekturou se systémem variabilních smyček. Většina doposud popsaných zástupců jsou inhibitory serinových proteas, zatímco inhibitory aspartátových a cysteinových proteas nebyly detailně studovány. Některé inhibitory jsou bifunkční, schopné interagovat se dvěma proteasami stejného nebo odlišného typu. Přehledný článek poskytuje nový pohled na vztah mezi strukturou a funkcí Kunitzových inhibitorů. Překlad anotace Protease inhibitors of the plant Kunitz family (I3 or Kunitz-P family) are widely distributed in the plant kingdom. They are critically involved in plant defense against insect herbivores and pathogens through the regulation of exogenous proteases. The majority of characterized members of the Kunitz family are inhibitors of proteases of the serine class (S1 and S8 families); inhibitors of aspartic proteases (A1 family) and cysteine proteases (C1 family) are less abundant. Some of the inhibitors are double-headed, with two independent reactive sites, or bifunctional, targeting different protease families. The high functional versatility stems from a system of multiple variable loops exposed on the conserved beta-trefoil scaffold. Several reactive sites on the loops with different locations evolved independently during evolution as demonstrated by recent 3D structures of the complexes of Kunitz inhibitors with serine proteases. This review provides new insight into structure-function relationships in the Kunitz inhibitor family. Pracoviště Ústav organické chemie a biochemie Kontakt asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Jana Procházková, Tel.: 220 183 418 Rok sběru 2017 Elektronická adresa http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_11_761-768.pdf
Počet záznamů: 1