Počet záznamů: 1  

SIRTUINY – HISTONOVÉ DEACETYLASY OVLIVŇUJÍCÍ TRANSKRIPCI GENŮ

  1. 1.
    SYSNO ASEP0423241
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevSIRTUINY – HISTONOVÉ DEACETYLASY OVLIVŇUJÍCÍ TRANSKRIPCI GENŮ
    Překlad názvuSirtuins - Histone Deacetylases Influencing Gene Transcription
    Tvůrce(i) Dvořáková, Marcela (UEB-Q) RID, ORCID
    Přibylová, Marie (UEB-Q)
    Vaněk, Tomáš (UEB-Q) RID, ORCID
    Zdroj.dok.Chemické listy. - : Česká společnost chemická - ISSN 0009-2770
    Roč. 107, č. 7 (2013), s. 537-544
    Poč.str.8 s.
    Jazyk dok.cze - čeština
    Země vyd.CZ - Česká republika
    Klíč. slovaPANCREATIC BETA-CELLS ; CALORIE RESTRICTION ; ENERGY-METABOLISM
    Vědní obor RIVEI - Biotechnologie a bionika
    CEPME08070 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    CEZAV0Z50380511 - UEB-Q (2005-2011)
    UT WOS000324159500005
    AnotaceSirtuiny jsou enzymy řadící se mezi histonové deacetylasy (HDAC), které deacetylují lysinové zbytky na amino-koncích histonů, proteinů vázajících DNA1. Histony tvoří společně s DNA a nehistonovými proteiny strukturu chromatinu a jejich deacetylace vede k transkripčnímu umlčování genů vlivem vzniku těsně uspořádané formy chromatinu, tzv. heterochromatinu.
    Překlad anotaceSirtuins rank among class III histone deacetylases which deacetylate N-epsilon-acetyllysine residues in an unusual chemical reaction that consumes NAD(+) and releases nicotinamide, the deacetylated substrate and a novel product, 2'-O-acetyladenosine diphosphoribose. Sirtuins influence a wide range of biological functions and are required for gene silencing. They are also responsible for lifespan extension by calorie restriction. Their mechanism of action, means of modulating their activity and enzymatic targets, with the focus on age-related diseases, are discussed.
    PracovištěÚstav experimentální botaniky
    KontaktDavid Klier, knihovna@ueb.cas.cz, Tel.: 220 390 469
    Rok sběru2014
    Elektronická adresahttp://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2013_07_537-544.pdf
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.