Počet záznamů: 1  

Intrinsically Disordered Enamel Matrix Protein Ameloblastin Forms Ribbon-like Supramolecular Structures via an N-terminal Segment Encoded by Exon 5

  1. 1.
    SYSNO ASEP0396044
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevIntrinsically Disordered Enamel Matrix Protein Ameloblastin Forms Ribbon-like Supramolecular Structures via an N-terminal Segment Encoded by Exon 5
    Tvůrce(i) Wald, Tomáš (MBU-M) RID
    Osičková, Adriana (MBU-M) RID, ORCID
    Šulc, Miroslav (MBU-M) RID, ORCID
    Benada, Oldřich (MBU-M) ORCID, RID
    Semerádtová, A. (CZ)
    Řežábková, Lenka (FGU-C)
    Veverka, Václav (UOCHB-X) RID, ORCID
    Bednárová, Lucie (UOCHB-X) RID, ORCID
    Malý, J. (CZ)
    Macek, Pavel (MBU-M)
    Šebo, Peter (MBU-M) RID, ORCID
    Slabý, Ivan (BTO-N)
    Vondrášek, Jiří (UOCHB-X) RID, ORCID
    Osička, Radim (MBU-M) RID, ORCID
    Zdroj.dok.Journal of Biological Chemistry. - : Elsevier - ISSN 0021-9258
    Roč. 288, č. 31 (2013), s. 22333-22345
    Poč.str.13 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaAmeloblastin ; Extracellular Matrix Proteins ; Amelogenin
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    Vědní obor RIV – spolupráceFyziologický ústav - Biochemie
    CEPGAP302/10/0427 GA ČR - Grantová agentura ČR
    Institucionální podporaMBU-M - RVO:61388971 ; UOCHB-X - RVO:61388963 ; FGU-C - RVO:67985823 ; BTO-N - RVO:86652036
    UT WOS000330596300015
    EID SCOPUS84881233658
    DOI https://doi.org/10.1074/jbc.M113.456012
    AnotaceTooth enamel, the hardest tissue in the body, is formed by the evolutionarily highly conserved biomineralization process that is controlled by extracellular matrix proteins. The intrinsically disordered matrix protein ameloblastin (AMBN) is the most abundant nonamelogenin protein of the developing enamel and a key element for correct enamel formation. AMBN was suggested to be a cell adhesion molecule that regulates proliferation and differentiation of ameloblasts. Nevertheless, detailed structural and functional studies on AMBN have been substantially limited by the paucity of the purified nondegraded protein. With this study, we have developed a procedure for production of a highly purified form of recombinant human AMBN in quantities that allowed its structural characterization
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2014
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.