Počet záznamů: 1  

Extracellular Signal-Regulated Kinase 2 (ERK2) Phosphorylation Sites and Docking Domain on the Nuclear Pore Complex Protein Tpr Cooperatively Regulate ERK2-Tpr Interaction

  1. 1.
    SYSNO ASEP0314785
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevExtracellular Signal-Regulated Kinase 2 (ERK2) Phosphorylation Sites and Docking Domain on the Nuclear Pore Complex Protein Tpr Cooperatively Regulate ERK2-Tpr Interaction
    Překlad názvuMísta fosforylovaná mimobuněčným signálem regulovanou kinázou 2 (ERK2) a „Docking“ doména v proteinu Tpr complexu jaderného póru kooperativně regulují interakci ERK2 s Tpr
    Tvůrce(i) Vomastek, Tomáš (MBU-M) RID, ORCID
    Iwanicky, M. P. (US)
    Burack, W. R. (US)
    Tiwari, D. (IN)
    Kumar, D. (IN)
    Parsons, J. T. (US)
    Weber, M. J. (US)
    Nandicoori, V. K. (IN)
    Zdroj.dok.Molecular and Cellular Biology. - : American Society for Microbiology - ISSN 0270-7306
    Roč. 28, č. 22 (2008), s. 6954-6966
    Poč.str.13 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaerk ; docking domain ; cell growth
    Vědní obor RIVEE - Mikrobiologie, virologie
    CEPIAA500200716 GA AV ČR - Akademie věd
    CEZAV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011)
    UT WOS000260367900018
    DOI https://doi.org/10.1128/MCB.00925-08
    AnotaceThe ERK cascade is activated in response to a broad spectrum of extracellular signals and regulates many cellular responses, including cell growth, cell differentiation and cell motility. Identifying ERK substrates and understanding how those substrates alter cellular functions is central to understanding how these ubiquitously activated enzymes generate diverse biological responses. We identified the nuclear pore complex protein Tpr as new substrate and binding partner for ERK2. We mapped sites on Tpr for ERK2 phosphorylation and binding and demonstrated their functional interaction. The data provide direct evidence that a component of the nuclear pore complex is a bona fide substrate of ERK2 in vivo and that activated ERK2 stably associates with this substrate after phosphorylation
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2009
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.