Počet záznamů: 1
Structural basis of interactions between human glutamate carboxypeptidase II and its substrate analogs
- 1.
SYSNO ASEP 0306830 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Structural basis of interactions between human glutamate carboxypeptidase II and its substrate analogs Překlad názvu Strukturální podstata interakcí lidské glutamát karboxypeptidasy II a analogů jejích substrátů Tvůrce(i) Bařinka, C. (US)
Hlouchová, Klára (UOCHB-X) ORCID
Rovenská, Miroslava (UOCHB-X)
Majer, P. (US)
Dauter, M. (US)
Hin, N. (US)
Ko, Y. S. (US)
Tsukamoto, T. (US)
Slusher, B. S. (US)
Konvalinka, Jan (UOCHB-X) RID, ORCID
Lubkowski, J. (US)Zdroj.dok. Journal of Molecular Biology. - : Elsevier - ISSN 0022-2836
Roč. 376, č. 5 (2008), s. 1438-1450Poč.str. 13 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. GB - Velká Británie Klíč. slova prostate-specific membrane antigen ; metallopeptidase ; folate hydrolase ; NAALADase ; phosphapeptide Vědní obor RIV CE - Biochemie CEP 1M0508 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011) UT WOS 000254585900018 DOI https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.12.066 Anotace Extracellular part of human glutamate carboxypeptidase II was co-crystallized with the phosphapeptide analogs of the enzyme substrates folyl-gamma-glutamate, aspartyl-glutamate, and gamma-glutamyl-glutamate. The determination of the crystal structures allowed us to describe the S1 site of the enzyme in detail for the first time and the corresponding enzyme-ligand interactions, too. Biochemical experiments provided additional information about the influence of the nature of the fragment in the P1 position of the substrate on the hydrolysis rate. Pracoviště Ústav organické chemie a biochemie Kontakt asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Jana Procházková, Tel.: 220 183 418 Rok sběru 2008
Počet záznamů: 1