0101974 - UOCHB-X 20043238 RIV DE eng J - Článek v odborném periodiku
Bařinka, Cyril - Mlčochová, Petra - Šácha, Pavel - Hilgert, Ivan - Majer, P. - Slusher, B. S. - Hořejší, Václav - Konvalinka, Jan
Amino acids at the N- and C-termini of human glutamate carboxypeptidase II are required for enzymatic activity and proper folding.
[Aminokyseliny na N- a C- konci glutamátkarboxypeptidasy II jsou zapotřebí pro proteolytickou aktivitu a správné sbalení enzymu.]
European Journal of Biochemistry. Roč. 271, č. 13 (2004), s. 2782-2790. ISSN 0014-2956
Grant CEP: GA AV ČR IAA5055108
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z4055905
Klíčová slova: metallopeptidase * prostate cancer * mutagenesis
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 3.260, rok: 2004

On the protein level, glutamate carboxypeptidase II (GCPII, E.C.xxxx) is predicted to consist of six individual domains and contribution of these domains towards carboxypeptidase activity and folding/secretion of GCPII was analyzed in this report. Both C- and N-terminal parts flanking the putative catalytic domain of the protein were shown to be indispensable for substrate hydrolysis and proper folding

Na úrovni proteinu má glutamátkarboxypeptidasa II (GCPII) předpovězenou strukturu sestávající ze šesti jednotlivých domén. V této práci byl analysován příspěvek těchto domén ke karboxypeptidasové aktivitě a sbalení GCPII. Oblasti molekuly na N-a C- koncích ohraničujících přepovězenou katalytickou doménu byly ukázány jako nezbytné pro hydrolysu substrátu a správné sbalení enzymu
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0009338