0100811 - UOCHB-X 20043037 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
Castro, C. - Gratson, A. A. - Evans, J. C. - Jiráček, Jiří - Collinsová, Michaela - Ludwig, M. L. - Garrow, T. A.
Dissecting the Catalytic Mechanism of Betaine - Homocysteine S-Methyltransferase by Use of Intrinsic Tryptophan Fluorescence and Site-Directed Mutagenesis.
[Analýza katalytického mechanismu betain-homocystein S-metyltransferázy pomocí vnitřní tryptofanové fluorescence a místně cílené metageneze.]
Biochemistry. Roč. 43, č. 18 (2004), s. 5341-5351. ISSN 0006-2960. E-ISSN 1520-4995
Grant CEP: GA AV ČR IAA4055302
Grant ostatní: NIH(US) GM16429; NIH(US) DK52501; Illinois Agricultural Experimental Station(US) ILLU-698-352
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z4055905
Klíčová slova: BHMT * CBHcy * fluorescence
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 4.008, rok: 2004

Using changes in intrinsic tryptophan fluorescence to determine the affinity of human BHMT for substrates, products, or CBHcy, we now demonstrate that the enzyme-substrate complex reaches its transition state through an ordered bi-bi mechanism in which Hcy is the first substrate to bind and Met is the last product released

Stanovení afinity lidské BHMT k substrátům, produktům a CBHcy pomocí změn vnitřní tryptofanové fluorescence ukázalo, že komplex enzym-substrát se dostává do tranzitního stavu uspořádaným bi-bi mechanismem, ve kterém se Hcy váže na enzym jako první substrát a Met je posledním uvolněným produktem

Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0008297