Počet záznamů: 1
Atomic resolution crystal structure of Sapp2p, a secreted aspartic protease from Candida parapsilosis
- 1.
SYSNO ASEP 0454168 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Atomic resolution crystal structure of Sapp2p, a secreted aspartic protease from Candida parapsilosis Tvůrce(i) Dostál, Jiří (UOCHB-X) RID, ORCID
Pecina, Adam (UOCHB-X) RID, ORCID
Hrušková-Heidingsfeldová, Olga (UOCHB-X) RID, ORCID
Marečková, L. (CZ)
Pichová, Iva (UOCHB-X) RID, ORCID
Řezáčová, Pavlína (UOCHB-X) RID, ORCID
Lepšík, Martin (UOCHB-X) RID, ORCID
Brynda, Jiří (UMG-J) RIDCelkový počet autorů 8 Zdroj.dok. Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography. - : Oxford Blackwell - ISSN 1399-0047
Roč. 71, č. 12 (2015), s. 2494-2504Poč.str. 11 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. DK - Dánsko Klíč. slova aspartic protease ; Candida parapsilosis ; Sapp2p ; crystal structure ; ultrahigh resolution ; interaction energy ; quantum mechanics Vědní obor RIV CE - Biochemie Vědní obor RIV – spolupráce Ústav molekulární genetiky - Genetika a molekulární biologie CEP GA14-23022S GA ČR - Grantová agentura ČR Institucionální podpora UOCHB-X - RVO:61388963 ; UMG-J - RVO:68378050 UT WOS 000365773900012 EID SCOPUS 84948798309 DOI 10.1107/S1399004715019392 Anotace The virulence of the Candida pathogens is enhanced by the production of secreted aspartic proteases, which therefore represent possible targets for drug design. Here, the crystal structure of the secreted aspartic protease Sapp2p from Candida parapsilosis was determined. Sapp2p was isolated from its natural source and crystallized in complex with pepstatin A, a classical aspartic protease inhibitor. The atomic resolution of 0.83 angstrom allowed the protonation states of the active-site residues to be inferred. A detailed comparison of the structure of Sapp2p with the structure of Sapp1p, the most abundant C. parapsilosis secreted aspartic protease, was performed. The analysis, which included advanced quantum-chemical interaction-energy calculations, uncovered molecular details that allowed the experimentally observed equipotent inhibition of both isoenzymes by pepstatin A to be rationalized. Pracoviště Ústav organické chemie a biochemie Kontakt asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Jana Procházková, Tel.: 220 183 418 Rok sběru 2016
Počet záznamů: 1