Počet záznamů: 1  

FOXO4 interacts with p53 TAD and CRD and inhibits its binding to DNA

  1. 1.
    SYSNO ASEP0556576
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevFOXO4 interacts with p53 TAD and CRD and inhibits its binding to DNA
    Tvůrce(i) Mandal, R. (CZ)
    Kohoutová, Klára (FGU-C) ORCID
    Petrvalská, Olivia (FGU-C) RID, ORCID, SAI
    Horváth, M. (CZ)
    Srb, Pavel (UOCHB-X) RID, ORCID
    Veverka, Václav (UOCHB-X) RID, ORCID
    Obšilová, Veronika (FGU-C) RID, ORCID, SAI
    Obšil, Tomáš (FGU-C) RID, ORCID
    Číslo článkue4287
    Zdroj.dok.Protein Science. - : Wiley - ISSN 0961-8368
    Roč. 31, č. 5 (2022)
    Poč.str.13 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaDNA binding ; forkhead box O 4 ; nuclear magnetic resonance ; protein-protein interaction ; senescence ; transcription factor p53
    Obor OECDBiochemistry and molecular biology
    CEPGA21-02080S GA ČR - Grantová agentura ČR
    Výzkumná infrastrukturaCIISB II - 90127 - Masarykova univerzita
    Způsob publikováníOmezený přístup
    Institucionální podporaFGU-C - RVO:67985823 ; UOCHB-X - RVO:61388963
    UT WOS000788245500005
    EID SCOPUS85129098228
    DOI10.1002/pro.4287
    AnotaceTranscription factor p53 protects cells against tumorigenesis when subjected to various cellular stresses. Under these conditions, p53 interacts with transcription factor Forkhead box O (FOXO) 4, thereby inducing cellular senescence by upregulating the transcription of senescence-associated protein p21. However, the structural details of this interaction remain unclear. Here, we characterize the interaction between p53 and FOXO4 by NMR, chemical cross-linking, and analytical ultracentrifugation. Our results reveal that the interaction between p53 TAD and the FOXO4 Forkhead domain is essential for the overall stability of the p53:FOXO4 complex. Furthermore, contacts involving the N-terminal segment of FOXO4, the C-terminal negative regulatory domain of p53 and the DNA-binding domains of both proteins stabilize the complex, whose formation blocks p53 binding to DNA but without affecting the DNA-binding properties of FOXO4. Therefore, our structural findings may help to understand the intertwined functions of p53 and FOXO4 in cellular homeostasis, longevity, and stress response.
    PracovištěFyziologický ústav
    KontaktLucie Trajhanová, lucie.trajhanova@fgu.cas.cz, Tel.: 241 062 400
    Rok sběru2023
    Elektronická adresahttps://doi.org/10.1002/pro.4287
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.