Počet záznamů: 1
RuvC uses dynamic probing of the Holliday junction to achieve sequence specificity and efficient resolution
- 1.
SYSNO ASEP 0518318 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název RuvC uses dynamic probing of the Holliday junction to achieve sequence specificity and efficient resolution Tvůrce(i) Górecka, K. (PL)
Krepl, Miroslav (BFU-R) ORCID
Szlachcic, A. (PL)
Poznanski, J. (PL)
Šponer, Jiří (BFU-R) RID, ORCID
Nowotny, M. (PL)Celkový počet autorů 6 Číslo článku 4102 Zdroj.dok. Nature Communications. - : Nature Publishing Group
Roč. 10, SEP 10 2019 (2019)Poč.str. 10 s. Forma vydání Online - E Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. GB - Velká Británie Klíč. slova resolving enzyme cce1 ; escherichia-coli ; molecular-dynamics ; crystal-structures ; dna junctions ; mechanism Vědní obor RIV EI - Biotechnologie a bionika Obor OECD Physical chemistry CEP EF15_003/0000477 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy Způsob publikování Open access Institucionální podpora BFU-R - RVO:68081707 UT WOS 000484992500001 DOI 10.1038/s41467-019-11900-8 Anotace Holliday junctions (HJs) are four-way DNA structures that occur in DNA repair by homologous recombination. Specialized nucleases, termed resolvases, remove (i.e., resolve) HJs. The bacterial protein RuvC is a canonical resolvase that introduces two symmetric cuts into the HJ. For complete resolution of the HJ, the two cuts need to be tightly coordinated. They are also specific for cognate DNA sequences. Using a combination of structural biology, biochemistry, and a computational approach, here we show that correct positioning of the substrate for cleavage requires conformational changes within the bound DNA. These changes involve rare high-energy states with protein-assisted base flipping that are readily accessible for the cognate DNA sequence but not for non-cognate sequences. These conformational changes and the relief of protein-induced structural tension of the DNA facilitate coordination between the two cuts. The unique DNA cleavage mechanism of RuvC demonstrates the importance of high-energy conformational states in nucleic acid readouts. Pracoviště Biofyzikální ústav Kontakt Jana Poláková, polakova@ibp.cz, Tel.: 541 517 244 Rok sběru 2020 Elektronická adresa https://www.nature.com/articles/s41467-019-11900-8.pdf
Počet záznamů: 1