Počet záznamů: 1  

Global and Site-Specific Effect of Phosphorylation on Protein Turnover

  1. 1.
    SYSNO ASEP0539825
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevGlobal and Site-Specific Effect of Phosphorylation on Protein Turnover
    Tvůrce(i) Wu, C. (US)
    Ba, Q. (US)
    Lü, D. (CN)
    Li, W. (US)
    Šalovská, Barbora (UMG-J)
    Hou, P. (US)
    Mueller, T. (DE)
    Rosenberger, G. (US)
    Gao, E. (US)
    Di, Y. (US)
    Zhou, H. (CN)
    Fornasiero, E.F. (DE)
    Liu, Y. (US)
    Celkový počet autorů13
    Zdroj.dok.Developmental Cell. - : Cell Press - ISSN 1534-5807
    Roč. 56, č. 1 (2021), s. 111-124
    Poč.str.14 s.
    Forma vydáníOnline - E
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovadata-independent acquisition ; cell-culture ; dynamics ; quantification ; identification ; proteomics ; stability ; reveals ; peptide ; silac
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    Obor OECDCell biology
    Způsob publikováníOmezený přístup
    Institucionální podporaUMG-J - RVO:68378050
    UT WOS000607158400011
    DOI10.1016/j.devcel.2020.10.025
    AnotaceTo date, the effects of specific modification types and sites on protein lifetime have not been systematically illustrated. Here, we describe a proteomic method, DeltaSILAC, to quantitatively assess the impact of site-specific phosphorylation on the turnover of thousands of proteins in live cells. Based on the accurate and reproducible mass spectrometry-based method, a pulse labeling approach using stable isotope-labeled amino acids in cells (pSILAC), phosphoproteomics, and a unique peptide-level matching strategy, our DeltaSILAC profiling revealed a global, unexpected delaying effect of many phosphosites on protein turnover. We further found that phosphorylated sites accelerating protein turnover are functionally selected for cell fitness, enriched in Cyclin-dependent kinase substrates, and evolutionarily conserved, whereas the glutamic acids surrounding phosphosites significantly delay protein turnover. Our method represents a generalizable approach and provides a rich resource for prioritizing the effects of phosphorylation sites on protein lifetime in the context of cell signaling and disease biology.
    PracovištěÚstav molekulární genetiky
    KontaktNikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217
    Rok sběru2022
    Elektronická adresahttps://www.cell.com/developmental-cell/fulltext/S1534-5807(20)30875-3?_returnURL=https%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS1534580720308753%3Fshowall%3Dtrue
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.