Počet záznamů: 1  

Tubulin polyglutamylation differentially regulates microtubule-interacting proteins

  1. 1.
    SYSNO ASEP0570212
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevTubulin polyglutamylation differentially regulates microtubule-interacting proteins
    Tvůrce(i) Genova, M. (FR)
    Gryčová, Lenka (BTO-N) ORCID
    Puttrich, Verena (BTO-N)
    Magiera, M. M. (FR)
    Lánský, Zdeněk (BTO-N)
    Janke, C. (FR)
    Braun, Marcus (BTO-N) ORCID
    Celkový počet autorů7
    Zdroj.dok.EMBO Journal. - : Wiley - ISSN 0261-4189
    Roč. 42, č. 5 (2023)
    Poč.str.17 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slovakatanin ; kinesin-1 ; microtubule-associated Tau ; microtubules ; polyglutamylation ; tubulin posttranslational modifications
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    Obor OECDBiochemistry and molecular biology
    CEPGX19-27477X GA ČR - Grantová agentura ČR
    GA22-11753S GA ČR - Grantová agentura ČR
    LM2015043 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    LM2018129 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    EF16_013/0001775 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    Způsob publikováníOpen access
    Institucionální podporaBTO-N - RVO:86652036
    UT WOS000912719200001
    EID SCOPUS85146328615
    DOI10.15252/embj.2022112101
    AnotaceTubulin posttranslational modifications have been predicted to control cytoskeletal functions by coordinating the molecular interactions between microtubules and their associating proteins. A prominent tubulin modification in neurons is polyglutamylation, the deregulation of which causes neurodegeneration. Yet, the underlying molecular mechanisms have remained elusive. Here, using in-vitro reconstitution, we determine how polyglutamylation generated by the two predominant neuronal polyglutamylases, TTLL1 and TTLL7, specifically modulates the activities of three major microtubule interactors: the microtubule-associated protein Tau, the microtubule-severing enzyme katanin and the molecular motor kinesin-1. We demonstrate that the unique modification patterns generated by TTLL1 and TTLL7 differentially impact those three effector proteins, thus allowing for their selective regulation. Given that our experiments were performed with brain tubulin from mouse models in which physiological levels and patterns of polyglutamylation were altered by the genetic knockout of the main modifying enzymes, our quantitative measurements provide direct mechanistic insight into how polyglutamylation could selectively control microtubule interactions in neurons.
    PracovištěBiotechnologický ústav
    KontaktMonika Kopřivová, Monika.Koprivova@ibt.cas.cz, Tel.: 325 873 700
    Rok sběru2024
    Elektronická adresahttps://www.embopress.org/doi/full/10.15252/embj.2022112101
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.