Počet záznamů: 1
Calcium Influx Rescues Adenylate Cyclase-Hemolysin from Rapid Cell Membrane Removal and Enables Phagocyte Permeabilization by Toxin Pores
- 1.
SYSNO ASEP 0377230 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Calcium Influx Rescues Adenylate Cyclase-Hemolysin from Rapid Cell Membrane Removal and Enables Phagocyte Permeabilization by Toxin Pores Tvůrce(i) Fišer, Radovan (MBU-M) RID, ORCID
Mašín, Jiří (MBU-M) RID, ORCID
Bumba, Ladislav (MBU-M) RID, ORCID
Pospíšilová, Eva (MBU-M)
Fayolle, C. (FR)
Basler, Marek (MBU-M)
Sadílková, Lenka (MBU-M)
Adkins, Irena (MBU-M)
Kamanová, Jana (MBU-M) ORCID, RID
Černý, J. (CZ)
Konopásek, I. (CZ)
Osička, Radim (MBU-M) RID, ORCID
Leclerc, C. (FR)
Šebo, Peter (MBU-M) RID, ORCIDZdroj.dok. PLoS Pathogens. - : Public Library of Science - ISSN 1553-7366
Roč. 8, č. 4 (2012), e1002580Poč.str. 20 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova RECEPTOR-MEDIATED ENDOCYTOSIS ; ANTIGEN PRESENTATION PATHWAY ; COATED PIT FORMATION Vědní obor RIV EE - Mikrobiologie, virologie Vědní obor RIV – spolupráce Biotechnologický ústav - Mikrobiologie, virologie CEP GA310/08/0447 GA ČR - Grantová agentura ČR IAA500200914 GA AV ČR - Akademie věd GP310/09/P582 GA ČR - Grantová agentura ČR GAP207/11/0717 GA ČR - Grantová agentura ČR GAP302/11/0580 GA ČR - Grantová agentura ČR CEZ AV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011) AV0Z50520701 - BTO-N (2007-2013) UT WOS 000303444200001 DOI 10.1371/journal.ppat.1002580 Anotace Bordetella adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA) penetrates the cytoplasmic membrane of phagocytes and employs two distinct conformers to exert its multiple activities. One conformer forms cation-selective pores that permeabilize phagocyte membrane for efflux of cytosolic potassium. The other conformer conducts extracellular calcium ions across cytoplasmic membrane of cells, relocates into lipid rafts, translocates the adenylate cyclase enzyme (AC) domain into cells and converts cytosolic ATP to cAMP. We show that the calcium-conducting activity of CyaA controls the path and kinetics of endocytic removal of toxin pores from phagocyte membrane. The enzymatically inactive but calcium-conducting CyaA-AC(-) toxoid was endocytosed via a clathrin-dependent pathway Pracoviště Mikrobiologický ústav Kontakt Eliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231 Rok sběru 2013
Počet záznamů: 1