Počet záznamů: 1
Interfacial properties of p53-DNA complexes containing various recognition elements
- 1.
SYSNO ASEP 0520366 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Interfacial properties of p53-DNA complexes containing various recognition elements Tvůrce(i) Černocká, Hana (BFU-R) RID, ORCID
Fojt, Lukáš (BFU-R) RID, ORCID
Adámik, Matěj (BFU-R) ORCID
Brázdová, Marie (BFU-R) RID, ORCID
Paleček, Emil (BFU-R) RID, ORCID
Ostatná, Veronika (BFU-R) RID, ORCIDCelkový počet autorů 6 Číslo článku 113300 Zdroj.dok. Journal of Electroanalytical Chemistry. - : Elsevier - ISSN 1572-6657
Roč. 848, SEP 1 2019 (2019)Poč.str. 7 s. Forma vydání Online - E Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. CH - Švýcarsko Klíč. slova dna-binding ; p53 tetramer ; nonconjugated proteins ; core domain Vědní obor RIV CG - Elektrochemie Obor OECD Analytical chemistry CEP GA18-18154S GA ČR - Grantová agentura ČR Způsob publikování Omezený přístup Institucionální podpora BFU-R - RVO:68081707 UT WOS 000504505400044 DOI 10.1016/j.jelechem.2019.113300 Anotace Methods which can distinguish between specific and non-specific protein interactions leading to the identification of hubs and nodes are still desired. This work shows utilization of chronopotentiometric stripping analysis in combination with a mercury electrode in the study of protein-DNA interactions at thiol-modified electrodes. The complex of tumor suppressor p53 core domain (p53CD) and DNA undergoes disintegration due to the effect of the electric field, accompanied by a remarkable increase in the electrocatalytic reduction signal. By adjusting stripping current intensities and temperature, the transition between intact and disintegrated complex reflected differences in the stabilities of sequence-specific complexes with different recognition elements. Higher stabilities of p53-DNA complexes were observed for DNA binding sites connected with cell-cycle arrest and p53 negative autoregulation, than those for DNA associated with cell apoptosis, in good concordance with electrophoretic mobility shift assay in polyacrylamide gels. These data highlight the utility of this method for studying the dynamics of surface-attached protein-DNA complexes. (C) 2019 Elsevier B.V. All rights reserved. Pracoviště Biofyzikální ústav Kontakt Jana Poláková, polakova@ibp.cz, Tel.: 541 517 244 Rok sběru 2020 Elektronická adresa https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1572665719305685?via%3Dihub
Počet záznamů: 1