Počet záznamů: 1  

Transmembrane segments of complement receptor 3 do not participate in cytotoxic activities but determine receptor structure required for action of Bordetella adenylate cyclase toxin

  1. 1.
    SYSNO ASEP0460039
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevTransmembrane segments of complement receptor 3 do not participate in cytotoxic activities but determine receptor structure required for action of Bordetella adenylate cyclase toxin
    Tvůrce(i) Wald, Tomáš (MBU-M) RID
    Osičková, Adriana (MBU-M) RID, ORCID
    Mašín, Jiří (MBU-M) RID, ORCID
    Matyska Lišková, Petra (MBU-M)
    Petry-Podgórska, Inga (UIACH-O)
    Matoušek, Tomáš (UIACH-O) RID, ORCID
    Šebo, Peter (MBU-M) RID, ORCID
    Osička, Radim (MBU-M) RID, ORCID
    Zdroj.dok.Pathogens and Disease - ISSN 2049-632X
    Roč. 74, č. 3 (2016), flw008
    Poč.str.13 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slovaadenylate cyclase toxin ; ICP-MS ; CD11b/CD18
    Vědní obor RIVEE - Mikrobiologie, virologie
    Vědní obor RIV – spolupráceÚstav analytické chemie - Analytická chemie, separace
    CEPGAP302/11/0580 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GAP302/12/0460 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GA13-14547S GA ČR - Grantová agentura ČR
    Institucionální podporaMBU-M - RVO:61388971 ; UIACH-O - RVO:68081715
    UT WOS000374475700012
    DOI10.1093/femspd/ftw008
    AnotaceAdenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA, ACT or AC-Hly) of the whooping cough agent Bordetella pertussis penetrates phagocytes expressing the integrin complement receptor 3 (CR3, CD11b/CD18, alpha(M)beta(2) or Mac-1). CyaA translocates its adenylate cyclase (AC) enzyme domain into cell cytosol and catalyzes unregulated conversion of ATP to cAMP, thereby subverting cellular signaling. In parallel, CyaA forms small cation-selective membrane pores that permeabilize cells for potassium efflux, contributing to cytotoxicity of CyaA and eventually provoking colloid-osmotic cell lysis. To investigate whether the single-pass alpha-helical transmembrane segments of CR3 subunits CD11b and CD18 do directly participate in AC domain translocation and/or pore formation by the toxin, we expressed in CHO cells variants of CR3 that contained artificial transmembrane segments, or lacked the transmembrane segment(s) at all. The results demonstrate that the transmembrane segments of CR3 are not directly involved in the cytotoxic activities of CyaA but serve for maintaining CR3 in a conformation that is required for efficient toxin binding and action.
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2017
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.