Počet záznamů: 1  

Stabilization of antibody structure upon association to a human carbonic anhydrase IX epitope studied by X-ray crystallography, microcalorimetry, and molecular dynamics simulations

  1. 1.
    SYSNO ASEP0306923
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevStabilization of antibody structure upon association to a human carbonic anhydrase IX epitope studied by X-ray crystallography, microcalorimetry, and molecular dynamics simulations
    Překlad názvuStabilizace struktury protilátky po vazbě epitopu z lidské karbonické anhydrasy IX, studováno pomocí rentgenové krystalografie, mikrokalorimetrie a simulací molekulové dynamiky
    Tvůrce(i) Král, Vlastimil (UMG-J) RID
    Mader, Pavel (UMG-J)
    Collard, Renata (UMG-J)
    Fábry, Milan (UMG-J) RID
    Hořejší, Magdalena (UMG-J)
    Řezáčová, Pavlína (UMG-J) RID
    Kožíšek, Milan (UOCHB-X) RID, ORCID
    Závada, Jan (UOCHB-X)
    Sedláček, Juraj (UMG-J) RID
    Rulíšek, Lubomír (UOCHB-X) RID, ORCID
    Brynda, Jiří (UMG-J) RID
    Zdroj.dok.Proteins-Structure, Function and Bioinformatics. - : Wiley - ISSN 0887-3585
    Roč. 71, č. 3 (2008), s. 1275-1287
    Poč.str.13 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaantigen-antibody recognition ; CDR loop rearrangement ; Fab crystal structure
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    CEPOE 210 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    2A-2TP1/076 GA MPO - Ministerstvo průmyslu a obchodu
    1M0508 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    1M0505 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    LC512 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    GA203/02/0405 GA ČR - Grantová agentura ČR
    CEZAV0Z50520514 - UMG-J (2005-2011)
    AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011)
    UT WOS000255269200020
    AnotaceSpecific antibodies interfere with the function of human tumor-associated carbonic anhydrase IX (CA IX) and show potential as tools for anticancer interventions. Correlation between structural elements and thermodynamic parameters of the association of antibody fragment Fab M75 to a peptide corresponding to its epitope in the proteoglycan-like domain of CA IX is presented. Comparisons of the crystal structures of free Fab M75 and its complex with the epitope peptide reveal major readjustments of CDR-H1 and CDR-H3. In contrast, the overall conformations and positions of CDR-H2 and CDR-L2 remain unaltered, and their positively charged residues may thus present a fixed frame for epitope recognition. Adoption of the altered CDR-H3 conformation in the structure of the complex is accompanied by an apparent local stabilization. Used methods include: translation-libration-screw analysis, isothermal titration microcalorimetry, X-ray analysis, and molecular dynamics simulations.
    PracovištěÚstav molekulární genetiky
    KontaktNikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217
    Rok sběru2009
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.