Počet záznamů: 1
Stabilization of antibody structure upon association to a human carbonic anhydrase IX epitope studied by X-ray crystallography, microcalorimetry, and molecular dynamics simulations
- 1.
SYSNO ASEP 0306923 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Stabilization of antibody structure upon association to a human carbonic anhydrase IX epitope studied by X-ray crystallography, microcalorimetry, and molecular dynamics simulations Překlad názvu Stabilizace struktury protilátky po vazbě epitopu z lidské karbonické anhydrasy IX, studováno pomocí rentgenové krystalografie, mikrokalorimetrie a simulací molekulové dynamiky Tvůrce(i) Král, Vlastimil (UMG-J) RID
Mader, Pavel (UMG-J)
Collard, Renata (UMG-J)
Fábry, Milan (UMG-J) RID
Hořejší, Magdalena (UMG-J)
Řezáčová, Pavlína (UMG-J) RID
Kožíšek, Milan (UOCHB-X) RID, ORCID
Závada, Jan (UOCHB-X)
Sedláček, Juraj (UMG-J) RID
Rulíšek, Lubomír (UOCHB-X) RID, ORCID
Brynda, Jiří (UMG-J) RIDZdroj.dok. Proteins-Structure, Function and Bioinformatics. - : Wiley - ISSN 0887-3585
Roč. 71, č. 3 (2008), s. 1275-1287Poč.str. 13 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova antigen-antibody recognition ; CDR loop rearrangement ; Fab crystal structure Vědní obor RIV EB - Genetika a molekulární biologie CEP OE 210 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy 2A-2TP1/076 GA MPO - Ministerstvo průmyslu a obchodu 1M0508 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy 1M0505 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LC512 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy GA203/02/0405 GA ČR - Grantová agentura ČR CEZ AV0Z50520514 - UMG-J (2005-2011) AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011) UT WOS 000255269200020 Anotace Specific antibodies interfere with the function of human tumor-associated carbonic anhydrase IX (CA IX) and show potential as tools for anticancer interventions. Correlation between structural elements and thermodynamic parameters of the association of antibody fragment Fab M75 to a peptide corresponding to its epitope in the proteoglycan-like domain of CA IX is presented. Comparisons of the crystal structures of free Fab M75 and its complex with the epitope peptide reveal major readjustments of CDR-H1 and CDR-H3. In contrast, the overall conformations and positions of CDR-H2 and CDR-L2 remain unaltered, and their positively charged residues may thus present a fixed frame for epitope recognition. Adoption of the altered CDR-H3 conformation in the structure of the complex is accompanied by an apparent local stabilization. Used methods include: translation-libration-screw analysis, isothermal titration microcalorimetry, X-ray analysis, and molecular dynamics simulations. Pracoviště Ústav molekulární genetiky Kontakt Nikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217 Rok sběru 2009
Počet záznamů: 1