Počet záznamů: 1  

Reversible Lectin Binding to Glycan-Functionalized Graphene

  1. 1.
    SYSNO ASEP0551978
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevReversible Lectin Binding to Glycan-Functionalized Graphene
    Tvůrce(i) Koukalová, Tereza (MBU-M)
    Kovaříček, P. (CZ)
    Bojarová, Pavla (MBU-M) ORCID
    Guerra, V. L. P. (CZ)
    Vrkoslav, V. (CZ)
    Navara, L. (CZ)
    Jirka, I. (CZ)
    Cebecauer, M. (CZ)
    Křen, Vladimír (MBU-M) RID, ORCID
    Kalbáč, M. (CZ)
    Celkový počet autorů10
    Číslo článku6661
    Zdroj.dok.International Journal of Molecular Sciences. - : MDPI
    Roč. 22, č. 13 (2021)
    Poč.str.9 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.CH - Švýcarsko
    Klíč. slovacopper ; graphene ; wheat germ agglutinin ; carbohydrate ; 2D materials ; sensor
    Vědní obor RIVJJ - Ostatní materiály
    Obor OECDNano-materials (production and properties)
    CEPLTC20072 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    Způsob publikováníOpen access
    Institucionální podporaMBU-M - RVO:61388971
    UT WOS000671186500001
    EID SCOPUS85108207108
    DOI10.3390/ijms22136661
    AnotaceThe monolayer character of two-dimensional materials predestines them for application as active layers of sensors. However, their inherent high sensitivity is always accompanied by a low selectivity. Chemical functionalization of two-dimensional materials has emerged as a promising way to overcome the selectivity issues. Here, we demonstrate efficient graphene functionalization with carbohydrate ligands-chitooligomers, which bind proteins of the lectin family with high selectivity. Successful grafting of a chitooligomer library was thoroughly characterized, and glycan binding to wheat germ agglutinin was studied by a series of methods. The results demonstrate that the protein quaternary structure remains intact after binding to the functionalized graphene, and that the lectin can be liberated from the surface by the addition of a binding competitor. The chemoenzymatic assay with a horseradish peroxidase conjugate also confirmed the intact catalytic properties of the enzyme. The present approach thus paves the way towards graphene-based sensors for carbohydrate-lectin binding.
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2022
    Elektronická adresahttps://www.mdpi.com/1422-0067/22/13/6661
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.