Počet záznamů: 1
Modeling the structure of crystalline alamethicin and its NMR chemical shift tensors
- 1.
SYSNO ASEP 0546945 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Modeling the structure of crystalline alamethicin and its NMR chemical shift tensors Tvůrce(i) Czernek, Jiří (UMCH-V) RID
Brus, Jiří (UMCH-V) RID, ORCIDČíslo článku 1265 Zdroj.dok. Antibiotics (Basel). - : MDPI - ISSN 2079-6382
Roč. 10, č. 10 (2021)Poč.str. 12 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. CH - Švýcarsko Klíč. slova antimicrobial peptides ; alamethicin ; solid-state NMR Vědní obor RIV CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie Obor OECD Physical chemistry CEP LTAUSA18011 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy Výzkumná infrastruktura e-INFRA CZ - 90140 - CESNET, zájmové sdružení právnických osob
ELIXIR-CZ - 90047 - Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.Způsob publikování Open access Institucionální podpora UMCH-V - RVO:61389013 UT WOS 000715441600001 EID SCOPUS 85118200430 DOI 10.3390/antibiotics10101265 Anotace Alamethicin (ALM) is an antimicrobial peptide that is frequently employed in studies of the mechanism of action of pore-forming molecules. Advanced techniques of solid-state NMR spectroscopy (SSNMR) are important in these studies, as they are capable of describing the alignment of helical peptides, such as ALM, in lipid bilayers. Here, it is demonstrated how an analysis of the SSNMR measurements can benefit from fully periodic calculations, which employ the plane-wave density-functional theory (PW DFT) of the solid-phase geometry and related spectral parameters of ALM. The PW DFT calculations are used to obtain the structure of desolvated crystalline ALM and predict the NMR chemical shift tensors (CSTs) of its nuclei. A variation in the CSTs of the amidic nitrogens and carbonyl carbons along the ALM backbone is evaluated and included in simulations of the orientation-dependent anisotropic 15N and 13C chemical shift components. In this way, the influence of the site-specific structural effects on the experimentally determined orientation of ALM is shown in models of cell membranes. Pracoviště Ústav makromolekulární chemie Kontakt Eva Čechová, cechova@imc.cas.cz ; Tel.: 296 809 358 Rok sběru 2022 Elektronická adresa https://www.mdpi.com/2079-6382/10/10/1265
Počet záznamů: 1