Počet záznamů: 1  

Characterization of N-Demethyl lincosamide Methyltransferases LmbJ and CcbJ

  1. 1.
    SYSNO ASEP0425635
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevCharacterization of N-Demethyl lincosamide Methyltransferases LmbJ and CcbJ
    Tvůrce(i) Najmanová, Lucie (MBU-M) RID
    Kutejová, Eva (MBU-M) RID
    Kadlec, J. (CZ)
    Polan, M. (CZ)
    Olšovská, Jana (MBU-M)
    Benada, Oldřich (MBU-M) ORCID, RID
    Novotná, Jitka (MBU-M)
    Kameník, Zdeněk (MBU-M) RID, ORCID
    Halada, Petr (MBU-M) RID, ORCID
    Bauer, J. (SK)
    Janata, Jiří (MBU-M) RID, ORCID
    Zdroj.dok.Chembiochem. - : Wiley - ISSN 1439-4227
    Roč. 14, č. 17 (2013), s. 2259-2262
    Poč.str.4 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.DE - Německo
    Klíč. slovaantibiotics ; lincomycin ; natural products
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    CEPEE2.3.20.0055 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    EE2.3.30.0003 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    Institucionální podporaMBU-M - RVO:61388971
    UT WOS000330181300006
    DOI10.1002/cbic.201300389
    AnotaceTwo putative methyltrasferases LmbJ and CcbJ from the biosynthesis of lincosamide antibiotics lincomycin and celesticetin respectively, were characterized biochemicalla and confirmed do possess a homooligomeric, probably hexameric quaternary structure. LmbJ was confirmed to convert N-demethyl lincomycin. CcbJ is able to catalyze the same reaction with comparable efficiency, indicating tha its substrate specificity is somewhat relaxed.
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2014
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.