Počet záznamů: 1
Implications for the active form of human insulin based on the structural convergence of highly active hormone analogues
- 1.
SYSNO ASEP 0342433 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Implications for the active form of human insulin based on the structural convergence of highly active hormone analogues Tvůrce(i) Jiráček, Jiří (UOCHB-X) RID, ORCID
Žáková, Lenka (UOCHB-X) RID, ORCID
Antolíková, Emília (UOCHB-X)
Watson, C. J. (GB)
Turkenburg, J. P. (GB)
Dodson, G. G. (GB)
Brzozowski, A. M. (GB)Celkový počet autorů 7 Zdroj.dok. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - : National Academy of Sciences - ISSN 0027-8424
Roč. 107, č. 5 (2010), s. 1966-1970Poč.str. 5 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova insulin ; analogue ; conformation ; beta-turn ; N-methylation Vědní obor RIV CC - Organická chemie CEP LC06077 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy KJB400550702 GA AV ČR - Akademie věd CEZ AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011) UT WOS 000274296300031 DOI https://doi.org/10.1073/pnas.0911785107 Anotace Here, we present the design and analysis of highly active (200–500%) insulin analogues that are truncated at residue 26 of the B-chain (B26). They show a structural convergence in the form of a new (beta)-turn at B24-B26. We propose that the key element in insulin’s transition, from an inactive to an active state, may be the formation of the (beta)-turn at B24-B26 associated with a trans to cis isomerisation at the B25-B26 peptide bond. Pracoviště Ústav organické chemie a biochemie Kontakt asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Jana Procházková, Tel.: 220 183 418 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1