Počet záznamů: 1
Signaling assemblies formed in mast cells activated via Fce receptor I dimers
- 1.
SYSNO ASEP 0109000 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Ostatní články Název Signaling assemblies formed in mast cells activated via Fce receptor I dimers Překlad názvu Signalizační soustavy tvořené v žírných buňkách aktivovaných dimery Fce receptoru I Tvůrce(i) Dráberová, Lubica (UMG-J) RID
Lebduška, Pavel (UMG-J)
Hálová, Ivana (UMG-J) RID, ORCID
Tolar, Pavel (UMG-J)
Štokrová, Jitka (UMG-J)
Tolarová, Helena (UMG-J)
Korb, Jan (UMG-J)
Dráber, Petr (UMG-J) RIDZdroj.dok. European Journal of Immunology. - : Wiley - ISSN 0014-2980
Roč. 34, č. 8 (2004), s. 2209-2219Poč.str. 11 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. DE - Německo Klíč. slova mast cell ; protein kinase ; IgE receptor Vědní obor RIV EB - Genetika a molekulární biologie CEP LN00A026 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy GA204/03/0594 GA ČR - Grantová agentura ČR GA301/03/0596 GA ČR - Grantová agentura ČR GA204/00/0204 GA ČR - Grantová agentura ČR GA310/00/0205 GA ČR - Grantová agentura ČR IAA5052005 GA AV ČR - Akademie věd IAA7052006 GA AV ČR - Akademie věd IAA5052310 GA AV ČR - Akademie věd CEZ AV0Z5052915 - UMG-J Anotace In this study, we analyzed the activation events induced by FcepsilonRI dimers, elicited by binding of anti-FcepsilonRI mAb to rat basophilic leukemia cells. We found that, in contrast to extensively aggregated FcepsilonRI, receptor dimers (1) induced a less extensive association of FcepsilonRI with detergent-resistant membranes, (2) delayed the tyrosine phosphorylation and membrane recruitment of several signaling molecules, (3) triggered a slower but more sustained increase in concentration of free cytoplasmic calcium, (4) induced degranulation which was not inhibited at higher concentrations of the cross-linking mAb, and (5) failed to produce clusters of FcepsilonRI, Syk kinase and Grb2 adapter in osmiophilic membranes, as detected by immunogold electron microscopy on membrane sheets. Despite striking differences in the topography of FcepsilonRI dimers and multimers, biochemical differences were less pronounced. The combined data suggest that FcepsilonRI-activated mast cells propagate signals from small signaling domains formed around dimerized/oligomerized FcepsilonRI; formation of large FcepsilonRI aggregates in osmiophilic membranes seems to promote both strong receptor triggering and rapid termination of the signaling responses Pracoviště Ústav molekulární genetiky Kontakt Nikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217 Rok sběru 2005
Počet záznamů: 1